Leonardo de Castro Palmieri

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  • Última atualização do currículo em 26/04/2018


Possuo graduação em Biomedicina pela UniRio (2003), Mestrado e Doutorado em Química Biológica pelo Instituto de Bioquímica Médica, UFRJ (2005 e 2009). Tenho experiência na área de Química de Proteínas, desde de clonagem, expressão e purificação, quanto em análise por UV-VIS, espectropolarímetria, fluorímetria, espalhamento de luz dinâmico e SAXS, além de aplicações de alta pressão hidrostática em proteínas. Especialista em resolução e análise de estruturas proteicas por cristalografia e RMN, especialista em operação de equipamento de difração de raios X, tanto em fontes laboratoriais quanto linhas de luz síncrotron. Experiência em análise de proteínas amilóides e fibras amilóides, em análise de proteínas terapêuticas em formulações e em aplicação de phage display contra alvos peptídicos. (Texto informado pelo autor)


Identificação


Nome
Leonardo de Castro Palmieri
Nome em citações bibliográficas
PALMIERI, L. C.;Palmieri, Leonardo de Castro;Palmieri, Leonardo C.;Palmieri, L.;PALMIERI, L. D. C.

Endereço


Endereço Profissional
Universidade Federal do Rio de Janeiro, Faculdade de Farmácia.
Av Carlos Chagas Filho, 373, B ss 24
Cidade Universitária
21941590 - Rio de Janeiro, RJ - Brasil
Telefone: (21) 39386639
URL da Homepage: http://www.pbiotech.com


Formação acadêmica/titulação


2005 - 2009
Doutorado em Química Biológica.
Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.
Título: Complexo transtirretina humana e zinco: caracterização estrutural, funcional e termodinâmica, Ano de obtenção: 2009.
Orientador: Debora Foguel.
Bolsista do(a): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico, CNPq, Brasil.
Palavras-chave: M-TTR; tranthyretin; amyloidosis; protein crystallography; zinc; protein nmr.
Grande área: Ciências Biológicas
2003 - 2005
Mestrado em Química Biológica.
Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.
Título: Estudo do enovelamento e agregação do monômero da proteína amiloidogênica transtirretina (M-TTR),Ano de Obtenção: 2005.
Orientador: Debora Foguel.
Bolsista do(a): Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do RJ, FAPERJ, Brasil.
Palavras-chave: amyloidosis; folding; tranthyretin; M-TTR.
Grande área: Ciências Biológicas
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas / Especialidade: estrutura de proteínas.
1999 - 2003
Graduação em Biomedicina.
Universidade Federal do Estado do Rio de Janeiro, UNIRIO, Brasil.
Título: ESTUDO DO ENOVELAMENTO E AGREGAÇÃO DA PROTEÍNA TRANSTIRRETINA (TTR) SELVAGEM E SEUS MUTANTES ATRAVÉS DA ALTA PRESSÃO HIDROSTÁTICA.
Orientador: Débora Foguel.


Pós-doutorado


2010
Pós-Doutorado.
Faculdade de Farmácia - UFRJ, FF-UFRJ, Brasil.
Bolsista do(a): Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior, CAPES, Brasil.
Grande área: Ciências Biológicas
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Biologia Geral / Subárea: Amilina.
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Biologia Geral / Subárea: Insulina.
2009 - 2010
Pós-Doutorado.
Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.
Bolsista do(a): Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do RJ, FAPERJ, Brasil.
Grande área: Ciências Biológicas


Formação Complementar


2007 - 2007
RapiData. (Carga horária: 40h).
Brookhaven National Laboratory, BNL, Estados Unidos.
2005 - 2005
Curso Avançado de Estrutura e Função de Proteínas. (Carga horária: 40h).
Fundação Oswaldo Cruz, FIOCRUZ, Brasil.
2005 - 2005
Investigação de Estruturas de Proteínas por RMN. (Carga horária: 20h).
Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CNPEM, Brasil.
2000 - 2000
Mini-Cursos da II Semana de Biomedicina. (Carga horária: 18h).
Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.
1999 - 1999
Mini-Cursos da I Semana de Biomedicina. (Carga horária: 12h).
Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.


Atuação Profissional



Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.
Vínculo institucional

2014 - Atual
Vínculo: Servidor Público, Enquadramento Funcional: Professor adjunto, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.
Outras informações
Professor adjunto de Biologia Estrutura do Pólo Xerém da Universidade Federal do Rio de Janeiro

Vínculo institucional

2012 - 2013
Vínculo: Professor temporário, Enquadramento Funcional: Professor temporário
Outras informações
Professor temporário de Biotecnologia Farmacêutica

Vínculo institucional

2005 - 2009
Vínculo: Aluno de doutorado, Enquadramento Funcional: Aluno de doutorado, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.

Vínculo institucional

2003 - 2005
Vínculo: Aluno de Mestrado, Enquadramento Funcional: Aluno de Mestrado, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.

Atividades

04/2012 - Atual
Ensino, Farmácia, Nível: Graduação

Disciplinas ministradas
Biotecnologia Farmacêutica
08/2008 - 09/2008
Ensino, Farmacia, Nível: Graduação

Disciplinas ministradas
Bioquímica I para o terceiro período da Farmácia
04/2008 - 5/2008
Ensino, Farmacia, Nível: Graduação

Disciplinas ministradas
Bioquímica I para o terceiro período de Farmácia
03/2007 - 12/2007
Conselhos, Comissões e Consultoria, Instituto de Bioquímica Médica, IBqM, UFRJ, .

Cargo ou função
Representante Discente na Comissão de Pós Graduação.
04/2004 - 05/2004
Ensino, Enfermagem, Nível: Graduação

Disciplinas ministradas
Mini Curso Mecanismos de Agregação Protéica


Projetos de pesquisa


2011 - Atual
Determinação da estrutura cristalográfica da forma imatura da beta-secretase humana (proBACE-1)
Descrição: A beta-secretase humana ou BACE-1 é uma aspartil protease, envolvida na geração do peptídio beta-amilóide (Abeta). O acúmulo deste leva a formação de placas amilóides, responsáveis pela morte neuronal sintomática do Mal de Alzheimer, doença do envelhecimento que permanece sem tratamento efetivo, afetando 26.6 milhões de pessoas ao redor do mundo. A BACE-1 é expressa na forma proBACE-1, menos ativa, cujo domínio pro, um peptídio de 23 resíduos, necessita ser clivado para maturação e ativação total da enzima. Apesar da estrutura atômica da BACE-1 ter sido determinada por técnicas de alta resolução, não se conhece a estrutura da proBACE-1 e seu mecanismo estrutural da diminuição da atividade. A simples diminuição parcial da atividade da BACE-1 em ratos modelo de AD é suficiente para a diminuição dos níveis circulantes de Abeta, além da inibição da formação das placas amilóides e a diminuição dos sintomas de AD. Neste projeto almejamos determinar a estrutura atômica da proBACE-1 na forma apo, revelando o mecanismo estrutural da menor atividade e ligada ao inibidor peptidomimético OM99-2, avaliando a possibilidade de estabilizar esta forma menos ativa da enzina usando-se pequenas moléculas, o que poderá trazer novidades para o paradigma atual do desenho de fármacos inibidores da BACE-1..
Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa.
2009 - 2013
Análise estrutural de insulina humana regular e análoga em formulações farmacêuticas
Descrição: A presente proposta visa estudar a estrutura da insulina humana regular e análogos em suas formulações comerciais a nível atômico por cristalografia e RMN, na tentativa de se inferir dissimilaridades estruturais advindas de diferenças no processo upstream ou downstream de produção. Pretendemos estabelecer protocolos para análise estrutural de alta resolução de proteínas terapêuticas em biofármacos além de embasamento teórico para a revisão do paradigma 'o processo é o produto', no caso da insulina..
Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa.
Alunos envolvidos: Doutorado: (1) .
Integrantes: Leonardo de Castro Palmieri - Integrante / Luis Mauricio Trambaioli da Rocha e Lima - Coordenador / Maely Peçanha Favero-Retto - Integrante.
Número de produções C, T & A: 2
2009 - Atual
Amilina e diabetes: fisio farmacologia, genômica estrutural e terapêutica
Descrição: Nosso grupo visa estudar o papel da amilina (também conhecido como 'polipeptídeo associado de ilhota de pâncreas'; islet associated polypeptide , IAPP) na regulação da homeostase metabólica. A amilina é co secretada com insulina, exercendo efeito sobre os variados órgãos, e em indivíduos diabéticos (tipo 1 ou 2) ela não está presente. A despeito de intenso estudo realizado nas duas décadas em que esta proteína é conhecida, seu papel fisiológico não é plenamente compreendido, e tampouco se conhecem ligantes naturais da amilina além da insulina, IDE e RAMP. Nosso grupo tem consolidado o estudo da biologia de sistema envolvendo amilina, destacando-se na caracterização de novas funções fisiológicas e no desenvolvimento de sistemas de liberação controlada de amilina humana para uso terapêutico. Destacam-se as seguintes metas futuras: - Caracterização fisiológica de amilina; - Caracterização das bases celulares de interação e regulação metabólica por amilina; - Caracterização de novos ligantes naturais por métodos proteômicos; - Elucidação estrutural cristalográfica dos complexos macromoleculares com amilina e seus ligantes; - Otimização e escalonamento de sistemas de liberação controlada para terapia de reposição homóloga de amilina; - Otimização e escalonamento da produção heteróloga de amilina; - Desenvolvimento de análogos bioativos de amilina..
Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa.


Áreas de atuação


1.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas.
2.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Biologia Geral / Subárea: Cristalografia de proteínas.
3.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: RMN de proteínas.


Idiomas


Inglês
Compreende Bem, Fala Bem, Lê Bem, Escreve Bem.
Português
Compreende Bem, Fala Bem, Lê Bem, Escreve Bem.
Italiano
Compreende Pouco, Fala Pouco.


Prêmios e títulos


2009
Prêmio Melhor Pôster XXXVIII Reunião Anual SBBq, Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular.
2007
Premio Melhor Poster XXXVI Reuniao Anual SBBq, Sociedade Brasileira de Bioquimica e Biologia Molecular.


Produções



Produção bibliográfica
Citações

Web of Science
Total de trabalhos:12
Total de citações:248
Fator H:6
Palmieri, Leonardo C  Data: 06/11/2016

Artigos completos publicados em periódicos

1.
Fávero-Retto, Maely P.2016Fávero-Retto, Maely P. ; GUERREIRO, LUIZ HENRIQUE ; PESSANHA, CÁSSIO M. ; Palmieri, Leonardo C. ; Lima, Luís Maurício T.R. . Polymorphic distribution of proteins in solution by mass spectrometry: The analysis of insulin analogues. BIOLOGICALS, v. 45, p. 69-77, 2016.

2.
ERTHAL, LUIZA C.S.2016ERTHAL, LUIZA C.S. ; MARQUES, ADRIANA F. ; ALMEIDA, FÁBIO C.L. ; MELO, GUSTAVO L.M. ; CARVALHO, CAMILA M. ; Palmieri, Leonardo C. ; CABRAL, KATIA M.S. ; FONTES, GISELLE N. ; Lima, Luís Maurício T.R. . Regulation of the assembly and amyloid aggregation of murine amylin by zinc. Biophysical Chemistry (Print), v. 218, p. 58-70, 2016.

3.
Fávero-Retto, Maely P.2016Fávero-Retto, Maely P. ; GUERREIRO, LUIZ HENRIQUE ; PESSANHA, CÁSSIO M. ; Palmieri, Leonardo C. ; Lima, Luís Maurício T.R. . Assignment of polymorphic species of insulin analogues in ion mobility mass spectroscopy. DATA IN BRIEF, v. 10, p. 531-536, 2016.

4.
PALMIERI, L. C.;Palmieri, Leonardo de Castro;Palmieri, Leonardo C.;Palmieri, L.;PALMIERI, L. D. C.2013 PALMIERI, L. C.; Fávero-Retto, Maely P. ; Lourenço, D. ; Lima, Luis Mauricio T. R. ; LIMA, L. M. T. R. . A T3R3 hexamer of the human insulin variant B28Asp. Biophysical Chemistry (Print), v. 173-174, p. 1-7, 2013.

5.
Fávero-Retto, Maely P.2013Fávero-Retto, Maely P. ; Palmieri, Leonardo C. ; SOUZA, TATIANA A.C.B. ; ALMEIDA, FÁBIO C.L. ; LIMA, LUÍS MAURICIO T.R. . Structural meta-analysis of regular human insulin in pharmaceutical formulations. European Journal of Pharmaceutics and Biopharmaceutics, v. 00, p. 00, 2013.

6.
Palmieri, Leonardo C.2013Palmieri, Leonardo C.; MELO-FERREIRA, BRUNO ; BRAGA, CAROLINA A. ; FONTES, GISELLE N. ; MATTOS, LUANA JOTHA ; Lima, Luís Maurício T.R. . Stepwise oligomerization of murine amylin and assembly of amyloid fibrils. Biophysical Chemistry (Print), v. 000, p. 000, 2013.

7.
Silva, Vivian de Almeira2011Silva, Vivian de Almeira ; Cargnelutti, Maria Thereza ; Giesel, Guilherme M. ; Palmieri, Leonardo C. ; Monteiro, Robson Q. ; Verli, Hugo ; Lima, Luis Mauricio T. R. . Structure and Behavior of Human α-Thrombin upon Ligand Recognition: Thermodynamic and Molecular Dynamics Studies. Plos One, v. 6, p. e24735, 2011.

8.
Lima, Luis Mauricio T.R.2010Lima, Luis Mauricio T.R. ; Silva, Vivian de Almeida ; PALMIERI, L. C. ; Oliveira, Maria Clara B.R. ; Foguel, Débora ; Polikarpov, Igor . Identification of a novel ligand binding motif in the transthyretin channel. Bioorganic & Medicinal Chemistry, v. 18, p. 100-110, 2010.

9.
Trivella, Daniela B.B.2010Trivella, Daniela B.B. ; Bleicher, Lucas ; Palmieri, Leonardo de Castro ; Wiggers, Helton José ; Montanari, Carlos Alberto ; Kelly, Jeffery W. ; Lima, Luís Maurício T.R. ; Foguel, Débora ; Polikarpov, Igor . Conformational differences between the wild type and V30M mutant transthyretin modulate its binding to genistein: Implications to tetramer stability and ligand-binding. Journal of Structural Biology (Print), v. 170, p. 522-531, 2010.

10.
PALMIERI, L. D. C.2010PALMIERI, L. D. C.; Lima, L. M. T. R. ; FREIRE, J. B. B. ; Bleicher, L. ; Polikarpov, I. ; Almeida, F. C. L. ; FOGUEL, D. . Novel Zn2+-binding Sites in Human Transthyretin: IMPLICATIONS FOR AMYLOIDOGENESIS AND RETINOL-BINDING PROTEIN RECOGNITION. The Journal of Biological Chemistry (Print), v. 285, p. 31731-31741, 2010.

11.
Ferrão Gonzales, A. D.2003Ferrão Gonzales, A. D. ; PALMIERI, L. C. ; VALLORY, M. ; SILVA, J. L. ; LASHUEL, H. ; KELLY, J. ; FOGUEL, D. . Hydration and Packing are Crucial to Amyloidogenesis as Revealed by Pressure Studies on Transthyretin Variants that Either Protect or Worsen Amyloid Disease. Journal of Molecular Biology, v. 328, p. 963-974, 2003.

12.
FOGUEL, D.2003FOGUEL, D. ; Suarez, M.C. ; Ferrão Gonzales, A. D. ; PORTO, T. C. R. ; PALMIERI, L. C. ; EINSIEDLER, C. M. ; LASHUEL, H. ; LANSBURY, P. T. ; KELLY, J. ; SILVA, J. L. . Dissociation of amyloid fibrils of a-synuclein and transthyretin by pressure reveals their reversible nature and the formation of water-excluded cavities. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, v. 100, n.17, p. 9831-9836, 2003.

Resumos publicados em anais de congressos
1.
AZEVEDO, E. P. ; PALHANO, F. S. ; FREIRE, J. B. ; Palmieri, Leonardo C. ; LIMA, L. M. ; FONSECA, A. ; LIMA, F. ; MOURA-NETO, V. ; FOGUEL, D. . Structural alterations in the most unstable transthyretin tetramer favor its aggregation in physiological conditions. In: FASEB, 2011, us. The FASEB Journal, 2011. v. 25. p. 708.2.

2.
FOGUEL, D. ; Ferrão Gonzales, A. D. ; VALLORY, M. ; PALMIERI, L. C. ; Walkup TC ; KELLY, J. ; SILVA, J. L. ; FREIRE, J. B. B. . Folding and stability studies of wild type (WT) and mutant transthyretin using pressure-induced denaturation: Implications for aggregation.. In: BIOPHYSICAL SOCIETY, 2001, BETHESDA. BIOPHYSICAL JOURNAL. BETHESDA: BIOPHYSICAL SOCIETY, 2001. v. 80. p. 409A-409A.

Apresentações de Trabalho
1.
PALMIERI, L. C.; Lima, L.M.T.R. ; FREIRE, J. B. B. ; Almeida, FCL ; FOGUEL, D. . Description of Zinc-binding sites on human transthyretin: implications for amyloidogenesis. 2009. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

2.
PALMIERI, L. C.; FOGUEL, D. . How large changes in protein structure needed to promote aggregation?. 2007. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

3.
FERREIRA, P. S. ; PALMIERI, L. C. ; KELLY, J. ; FOGUEL, D. . Structural studies with an engineered dimer of transthyretin (BD-TTR) and citotoxic assay of wild type transthyretin and mutants. 2006. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

4.
PALMIERI, L. C.; FERREIRA, P. S. ; Ferrão Gonzales, A. D. ; KELLY, J. ; FOGUEL, D. . Structural studies of an engineered monomer of transthyretin by high hydrostatic pressure and the role of histidines residues on its amyloidogenic properties. 2004. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

5.
PALMIERI, L. C.; FERREIRA, P. S. ; Ferrão Gonzales, A. D. ; KELLY, J. ; FOGUEL, D. . Structural studies of an engineered monomer of transthyretin by high hydrostatic pressure and the role of histidines residues on its amyloidogenic properties. 2004. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

6.
PALMIERI, L. C.; FOGUEL, D. . Thermodynamic stability and amiloidogenic properties of the monomers of transthyretin: implications for senile systemic amyloidoses. 2003. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

7.
Palmieri, Leonardo de Castro; FOGUEL, D. . Is there any correlation between the partially unfolded conformation of transthyretin and fibril formation?. 2002. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

8.
PALMIERI, L. C.; Ferrão Gonzales, A. D. ; PAES-LEME, L. ; KELLY, J. ; LASHUEL, H. ; SILVA, J. L. ; FOGUEL, D. . Is there any correlation between the partially unfolded conformation of transthyretin and fibril formation?. 2002. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

9.
PALMIERI, L. C.. Folding and Stability studies of wild type (wt) and mutant transthyretin using pressure-induced denaturation: implications for aggregation. 2001. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

10.
VALLORY, M. ; Ferrão Gonzales, A. D. ; PALMIERI, L. C. ; Kelly, Jeffery W. ; SILVA, J. L. ; FOGUEL, D. . Inhibition of pressure-induced denaturation and aggregation of TTR by antinflamatory drugs (NSAIDS): A way to therapeutics?. 2001. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

11.
PALMIERI, L. C.; Ferrão Gonzales, A. D. ; LASHUEL, H. ; KELLY, J. ; SILVA, J. L. ; FOGUEL, D. . Comparing the thermodynamics stability of wild type (WT) and mutants of transthyretin: Stability x amiloidogenesis. 2001. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

12.
PALMIERI, L. C.; Silva, LM ; Astacio, GSM . Estabilidade e enovelamento da TTR selvagem e seus mutantes (T119M e L55P) frente a desnaturação por pressão: implicações para a agregação e amiloidoses. 2000. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).


Demais tipos de produção técnica
1.
Favero-Retto, M.P. ; PALMIERI, L. C. ; LIMA, L. M. T. R. . PDB 4F8F Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

2.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F4V Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

3.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F51 Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

4.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F4T Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

5.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F1D Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

6.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F1F Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

7.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F1G Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

8.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4FG3 Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

9.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F0N Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

10.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F1B Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

11.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F1C Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

12.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F0O Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

13.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4F1A Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

14.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EXX Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

15.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EY1 Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

16.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EY9 Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

17.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EYD Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

18.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EYN Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

19.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EYP Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

20.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EX0 Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

21.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EX1 Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

22.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EWW Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

23.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EWX Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

24.
Fávero-Retto, Maely P. ; PALMIERI, L. C. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 4EWZ Human Insulin. 2012. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

25.
PALMIERI, L. C.; FREIRE, J. B. B. ; FOGUEL, D. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 3GRG Crystal structure of the F87M/L110M mutant of human transthyretin at pH 7.5. 2009. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

26.
PALMIERI, L. C.; FREIRE, J. B. B. ; FOGUEL, D. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 3GRB Crystal structure of the F87M/L110M mutant of human transthyretin at pH 6.5. 2009. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

27.
PALMIERI, L. C.; FREIRE, J. B. B. ; FOGUEL, D. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 3GPS Crystal structure of the F87M/L110M mutant of human transthyretin at pH 5.5. 2009. (Estrutura cristalográfica (PDB)).

28.
PALMIERI, L. C.; FREIRE, J. B. B. ; FOGUEL, D. ; Lima, L.M.T.R. . PDB 3DGD Crystal structure of the F87M/L110M mutant of human transthyretin at pH 4.6. 2008. (Estrutura cristalografica (PDB)).



Bancas



Participação em bancas de trabalhos de conclusão
Mestrado
1.
PALMIERI, L. C.. Participação em banca de Rafael Junqueira Borges. Estudos estruturais com fosfolipases A2 homólogas de veneno botrópico em presença de íons com importância funcional. 2012. Dissertação (Mestrado em Ciência Biológica AC.: Genética) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho.

Trabalhos de conclusão de curso de graduação
1.
PALMIERI, L. C.. Participação em banca de Diogo Felipe Corecha do Nascimento.Expressão e purificação de amilina humana recombinante. 2012. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas - Genética) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.

2.
PALMIERI, L. C.. Participação em banca de Maria Clara Brandt Ribeiro de Oliveira.Estudos funcionais, cistalográficos e farmacológicos da transtirretina humana: variabilidade entre forma nativa e mutantes V30M e T119M.. 2009. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciênciias Biológicas) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.



Participação em bancas de comissões julgadoras
Outras participações
1.
PALMIERI, L. C.. Banca Examinadora de Qualificação de Luiz Henrique Guerreiro Rosado. 2012. Universidade Federal do Rio de Janeiro.

2.
PALMIERI, L. C.. Seleção de doutorado do IBqM, 1º semestre, como representante discente. 2007. Universidade Federal do Rio de Janeiro.

3.
PALMIERI, L. C.. Seleção de doutorado do IBqM, 2º semestre, como representante discente. 2007. Universidade Federal do Rio de Janeiro.



Eventos



Participação em eventos, congressos, exposições e feiras
1.
II Workshop de Ciência e Tecnologia da UFRJ - Macaé.Introdução à difração de raios x e cristalografia. 2013. (Oficina).

2.
Seminário de alunos de graduação em Ciência Biológica - Biotecnologia.Iniciação Biotecnológica II. 2013. (Seminário).

3.
6ª Escola de Nanotecnologia.Aula prática de resolução de estrutura cristalografica. 2012. (Simpósio).

4.
Seminários da Pós-Graduação Strictu Sensu da Faculdade de Farmácia UFRJ.Determinação de estruturas macromoleculares por cristalografia. 2011. (Seminário).

5.
Curso para pós Graduação do Instituto de Bioquímica Médica da UFRJ Proteínas : Estrutura, função, doenças e terapias.Cristalografia de proteínas. 2010. (Oficina).

6.
Disciplina Bioquímica de macromoléculas - BQM 118 do curso de Nanotecnologia.Elucidação estrutural de proteínas por métodos cristalográficos e de difração de raio-X.. 2010. (Seminário).

7.
Cristalografia de Proteínas, disciplina Programa de Pós-Graduação em Ciências Farmacêuticas da UFRJ.Complexo Transtirretina e zinco: uma caracterização estrutural, funcional e termodinâmica. 2009. (Seminário).

8.
Curso Proteínas: Estrutura, Função, Doenças e Terapias (BMQ764, 864).Cristalografia de Proteínas. 2009. (Seminário).

9.
International Bunsen Discussion Meeting.Zinc binding sites on human TTR: structural changes and implication for amyloidogenesis. 2009. (Encontro).

10.
Monitor de aula prática (50 h) do Curso Proteínas: Estrutura, Função, Doenças e Terapias (BMQ005).Monitor de aula prática do Curso Proteínas: Estrutura, Função, Doenças e Terapias. 2009. (Outra).

11.
Seminários da Pós-Graduação Strictu Sensu da Faculdade de Farmácia UFRJ.Complexo transtirretina humana e zinco: caracterização estrutural, funcional e termodinâmica. 2009. (Seminário).

12.
XXXVIII Reunião da SBBq. Description of Zinc-binding sites on human transthyretin: implications for amyloidogenesis. 2009. (Congresso).

13.
Curso de Biotecnologia do Pólo de Xerém.Fundamentos de cristalografia para determinação de estruturas protéicas. 2008. (Outra).

14.
Curso Proteínas: Estrutura, Função, Doenças e Terapias (BMQ764, 864).Cristalografia de Proteínas. 2008. (Seminário).

15.
Escola de Inverno em Biologia Estrutural e Planejamento de Fármacos.Cristalografia e resolução de estruturas de macromoléculas por difração de raios-X. 2008. (Oficina).

16.
XXXVII SBBq. Partial assignmet of the monomeric TTR by NMR. 2008. (Congresso).

17.
XXXVII SBBq. Dissociation and aggregation studies with engineered dimers of TTR. 2008. (Congresso).

18.
XXXVI Reunião da SBBq. How large changes in protein structure needed to promote aggregation?. 2007. (Congresso).

19.
XXXV SBBq. Structural studies of with an engineered dimer of TTR (bd-ttr) and citotoxic assay of WT-TTR and mutantes. 2006. (Congresso).

20.
XXXIV SBBq. Folding and aggregation studies of monomer of amiloidogenic protein TTR. 2005. (Congresso).

21.
XXXIV SBBq. Structural studies with an engineered dimer of TTR: Does TTR aggregates as a tetramer, dimer or monomer?. 2005. (Congresso).

22.
1st Latin american protein society meeting.Structural studies of an engineered monomer of TTR by high hydrostatic pressure and the role of histidines residues on its amyloidogenic properties. 2004. (Encontro).

23.
3rd International conference on high pressure bioscience and biotechnology. Structural studies of an engineered monomer of TTR by high hydrostatic pressure and the role of histidines on its amyloidogenic properties. 2004. (Congresso).

24.
XXXIII SBBq. Structural studies of an engineered monomer of TTR by high hydrostatic pressure and the role of histidines residues on its amyloidogenic properties. 2004. (Congresso).

25.
XXXII Reunião Anual da SBBq. Thermodynamic stability and amiloidogenic properties of the monomers of transthyretin: implications for senile systemic amyloidoses. 2003. (Congresso).

26.
Hydration forces in protein folding and protein interactions: osmotic and hydrostatic pressure approaches.Is there any correlation between the partially unfolded conformation of TTR and fibril formation?. 2002. (Encontro).

27.
XXXI Reunião Anual da SBBq. There any correlation between partially unfolded conformation of transthyretin and fibril formation?. 2002. (Congresso).

28.
XXXI Reunião Anual da SBBq. Is there any correlation between the partially unfolded Conformation of Transthyretin and Fibril Formation?. 2002. (Congresso).

29.
International Workshop on Spectroscopy for Biology.Folding and stability studies of WT-TTR and mutants using pressure-induced denaturation: implications for aggregation. 2001. (Oficina).

30.
XXX SBBq. Inhibition of pressure-induced denaturation and aggregation of TTR by antinflamatory drugs (NSAIDS): A way to therapeutics?. 2001. (Congresso).

31.
II Semana de Biomedicina. 2000. (Encontro).

32.
XXII Jornada de Iniciação Científica.Estabilidade e enovelamento da transtirretina selvagem e seus mutantes (T119M e L55P) frente a desnaturação por pressão. 2000. (Outra).

33.
XXIX SBBq. 2000. (Congresso).

34.
I Semana de Biomedicina. 1999. (Encontro).



Orientações



Orientações e supervisões concluídas
Tese de doutorado
1.
Maely Peçanha Fávero-Retto. Comparabilidade Estrutural de Produtos Biológicos: Insulina como Modelo. 2013. Tese (Doutorado em Ciências Farmacêuticas) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, . Coorientador: Leonardo de Castro Palmieri.

Trabalho de conclusão de curso de graduação
1.
JULIANA SOUZA PEREIRA. EXPRESSÃO E PURIFICAÇÃO DA β-SECRETASE HUMANA (BACE-1) ENVOLVIDA NO MAL DE ALZHEIMER. 2016. Trabalho de Conclusão de Curso. (Graduação em Ciências Biológicas: Biotecnologia) - Universidade Federal do Rio de Janeiro. Orientador: Leonardo de Castro Palmieri.

2.
Diogo Felipe Corecha do Nascimento. Expressão e purificação de amilina humana recombinante. 2012. Trabalho de Conclusão de Curso. (Graduação em Ciênciias Biológicas) - Universidade Federal do Rio de Janeiro. Orientador: Leonardo de Castro Palmieri.

Iniciação científica
1.
Rodrigo R Carvalho. Clonagem, expressão, purificação e ensaios cristalográficos do domínio de ligação a DNA da proteína E2 de papilomavirus de alto e baixo riscos. 2011. Iniciação Científica. (Graduando em Nanotecnologia) - Universidade Federal do Rio de Janeiro. Orientador: Leonardo de Castro Palmieri.

2.
Juliana Batista dos Barros Freire. Estudos estruturais do monomero artificial da transtirretina. 2008. Iniciação Científica. (Graduando em Farmacia) - Universidade Federal do Rio de Janeiro. Orientador: Leonardo de Castro Palmieri.

3.
Priscila dos Santos Ferreira. Estudos estruturais do dimero da transtirretina. 2005. Iniciação Científica. (Graduando em Biomedicina) - Universidade Federal do Estado do Rio de Janeiro, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico. Orientador: Leonardo de Castro Palmieri.




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