Roberto Ruller

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  • Última atualização do currículo em 04/02/2019


Possui graduação em Ciências Biológicas pela UNESP-São José do Rio Preto-SP (1998), Mestrado em Bioquímica pela Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto - USP (2001), doutorado em Biologia Celular e Molecular pela Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto (2006) e pós-doutorado em Bioquímica de Proteínas pelo Departamento de Química da Faculdade de Filosofia Ciências e Letras da USP em Ribeirão Preto ((2006-2009). Em 2012 concluiu seu MBA (Master of Business Administration) em Administração de Grandes Organizações pela FEA/USP/FUNDACE de Ribeirão Preto SP. Possui mais de 15 anos de experiência em Microbiologia Básica, Biologia Molecular, Bioquímica aplicados no estudo de Proteínas. Utiliza técnicas associadas de Evolução Dirigida de proteínas, mutagênese pontual, clonagem, expressão e purificação de proteínas recombinantes no desenvolvimento e aplicação de enzimas industriais. Desde 2014 é orientador de mestrado e doutorado no programa de pós -graduação em Microbiologia no Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (UNESP-São José do Rio Preto-SP) e no Instituto de Biologia no da UNICAMP junto ao Programa de Pós-Graduação em Bio-ciências e Tecnologia de Produtos Bioativos. Assessora projetos regulares da FAPESP (desde 2010) e de 2016 até o momento é assessor de projetos PIPE/FAPESP. Trabalhou como Pesquisador Lider em Biotecnologia de Enzimas e Micro-organismos no Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol (CTBE) em Campinas -SP (2009-2017). Atualmente é Pesquisador colaborador na Unesp de São José do Rio Preto (IBILCE) e atua como consultor em soluções biotecnológicas em P&D.Está vinculado como Pesquisador Visitante no Instituto de Biociências da UFMS- Campo Grande. Seu trabalho tem duas principais linhas de pesquisas: 1. Estudo de Enzimas e Micro-organismos destinados a rotas biotecnológicas 2. Desenvolvimento de Enzimas por Evolução Molecular para possíveis Aplicações em Bioprocessos Industriais. (Texto informado pelo autor)


Identificação


Nome
Roberto Ruller
Nome em citações bibliográficas
Ruller, R.;Ruller, Roberto;Cota, Junio;Murakami, Mario T.;Santos, Camila Ramos;COTA, JÚNIO;Bortoleto, R;de Oliveira;Ward, RJ;DE OLIVEIRA, ARTHUR H.C.;FERREIRA, TATIANA L.;WARD, RICHARD J.;ESPINHA, LUCIANA M;GASPAR, JOSÉ O;BELINTANI, PRISCILA;PEREIRA, ANA CECÍLIA B;ESPINHA, LUCIANA M.;MURAKAMI, MÁRIO T.

Endereço


Endereço Profissional
Universidade Federal de Mato Grosso do Sul.
AC Central de Campo Grande (Cidade Universitária)
Centro
79002970 - Campo Grande, MS - Brasil
Telefone: (067) 33455683


Formação acadêmica/titulação


2001 - 2006
Doutorado em Biologia Celular e Molecular.
Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto, FMRP - USP, Brasil.
Título: Criação de uma Endo-xilanase Termoestável Através da Evolução Molecular in vitro, Ano de obtenção: 2006.
Orientador: Prof. Dr. Richard John Ward.
Bolsista do(a): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo, FAPESP, Brasil.
Palavras-chave: Xilanases; Evolução Dirigida de Enzimas; Biotecnologia Industrial.
Grande área: Ciências Biológicas
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Bioquímica dos Microorganismos.
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Biologia Molecular / Especialidade: Engenharia genética.
Setores de atividade: Fabricação de Celulose, Papel e Produtos de Papel; Produtos e Processos Biotecnológicos Vinculados À Agricultura.
1999 - 2001
Mestrado em Bioquímica.
Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto, USP, Brasil.
Título: Avaliação da Estabilidade da Forma Dimérica na Atividade Danificadora de Membranas Cálcio- Independente de Bothropstoxina - I da Serpente Bothrops jararacussu,Ano de Obtenção: 2001.
Orientador: Prof. Dr. Richard John Ward.
Bolsista do(a): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo, FAPESP, Brasil.
Palavras-chave: estrutura e função de proteínas.
Grande área: Ciências Biológicas
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Biologia Molecular.
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Biofísica / Subárea: Biofísica Molecular / Especialidade: Biofísica Molecular de Proteínas.
Setores de atividade: Produtos e Processos Biotecnológicos Vinculados À Saúde Humana Ou dos Animais.
2007 - 2009
Aperfeiçoamento em Administração e Organização de Empresas. (Carga Horária: 674h).
Fundação Pesquisa e Desenvolvimento da Adm Contabilidade e Economia, FUNDACE, Brasil.
Título: (MBA) Desenvolvimento de enzimas personalizadas para aplicação biotecnológica. Ano de finalização: 2009.
Orientador: Verdartis.
Bolsista do(a): Incubadora SUPERA - USP, SUPERA, Brasil.
1995 - 1998
Graduação em Licenciatura Plena em Ciências Biológicas.
Instituto de Biociências , Letras e Ciencias Exatas, UNESP, Brasil.
Orientador: Prof. Dr. José Osmar Gaspar.
Bolsista do(a): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo, FAPESP, Brasil.


Pós-doutorado


2006 - 2009
Pós-Doutorado.
Faculdade de Filosofia Ciências e Letras -USP (Depto. de Qúimica), FFCLRP, Brasil.
Bolsista do(a): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo, FAPESP, Brasil.
Grande área: Ciências Biológicas
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas / Especialidade: Proteínas.
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Bioquímica Industrial / Especialidade: biotecnologia de enzimas com aplicações industriais.


Formação Complementar


2007 - 2009
MBA em Administração e Organização de Empresas. (Carga Horária: 674h).
Fundação Pesquisa e Desenvolvimento da Adm Contabilidade e Economia, FUNDACE, Brasil.
Título: Persozyme - Desenvolvimento de enzimas personalizadas para aplicação biotecnológica.
Orientador: Verdartis.
Bolsista do(a): Incubadora SUPERA - USP, SUPERA, Brasil.
Palavras-chave: Evolução Dirigida de Enzimas; Biotecnologia Industrial; engenharia genética; Xilanases; estrutura e função de proteínas.


Atuação Profissional



Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, UFMS, Brasil.
Vínculo institucional

2018 - Atual
Vínculo: Professor Visitante, Enquadramento Funcional: Profefessor / Pesquisador, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.

Atividades

06/2018 - Atual
Pesquisa e desenvolvimento , Centro de Ciências Biológicas e da Saúde da UFMS, InBio.


CTBE, ABTLUS, Brasil.
Vínculo institucional

2017 - Atual
Vínculo: Colaborador, Enquadramento Funcional: Colaborador


Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol, CTBE, Brasil.
Vínculo institucional

2018 - 2018
Vínculo: Professor Visitante, Enquadramento Funcional: Pesquisador, Carga horária: 10

Vínculo institucional

2009 - 2017
Vínculo: Celetista, Enquadramento Funcional: Pesquisador Lider III, Carga horária: 40

Atividades

12/2017 - Atual
Pesquisa e desenvolvimento , Instituto de Biociências, Letra e Ciências Exatas - UNESP, .

08/2009 - 12/2017
Pesquisa e desenvolvimento , Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol, .


Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CNPEM, Brasil.
Vínculo institucional

2014 - 2017
Vínculo: , Enquadramento Funcional: Pesquisador Lider III, Carga horária: 40

Vínculo institucional

2009 - 2014
Vínculo: , Enquadramento Funcional: Assitente de Pesquisa, Carga horária: 40

Atividades

09/2009 - 12/2017
Pesquisa e desenvolvimento , Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol, .


Universidade Estadual de Campinas, UNICAMP, Brasil.
Vínculo institucional

2015 - Atual
Vínculo: Colaborador, Enquadramento Funcional: Orientação em Pós-graduaçao
Outras informações
Orientador Pleno do Programa de Pós-graduação em Biociências e Tecnologia de Produtos Bioativos


Instituto de Biociências , Letras e Ciencias Exatas, UNESP, Brasil.
Vínculo institucional

2014 - Atual
Vínculo: Professor colaborador, Enquadramento Funcional: Orientação em Pós-graduaçao
Outras informações
Orientador Pleno do Programa de Pós-graduação em Microbiologia pela UNESP de São José do Rio Preto-SP


Faculdade de Filosofia Ciências e Letras -USP (Depto. de Qúimica), FFCLRP, Brasil.
Vínculo institucional

2006 - 2009
Vínculo: Pos-doutorado, Enquadramento Funcional: não há, Regime: Dedicação exclusiva.

Atividades

8/2007 - 08/2008
Pesquisa e desenvolvimento , Verdartis, .


(FAPESP) Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo.
Vínculo institucional

2006 - 2009
Vínculo: Bolsista, Enquadramento Funcional: Bolsista de Pós-doutorado, Carga horária: 40


Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo, FAPESP, Brasil.
Vínculo institucional

2001 - 2006
Vínculo: Colaborador, Enquadramento Funcional: Bolsista, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.


Universidade de São Paulo, USP, Brasil.
Vínculo institucional

2007 - 2008
Vínculo: , Enquadramento Funcional:


Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho, UNESP, Brasil.
Vínculo institucional

2017 - Atual
Vínculo: Professor Visitante, Enquadramento Funcional: Pesquisador Visitante, Carga horária: 10



Linhas de pesquisa


1.
Verdartis - Desenvolvimento de Produtos Biotecnológico

Objetivo: Empresa em atuação VERDARTIS ? Desenvolvimento Biotecnológico foi fundada em Agosto de 2007, constituindo-se em uma "spin-off" universitária fundamentada nas políticas de inovação tecnlógia e tranferência de técnologia. A atuação da empresa caracteriza-se pela prestação de serviços, mais precisamente, no desenvolvimento de produtos e processos inovadores na área de biotecnologia. O portfolio atual de projetos da empresa foca o desenvolvimento de enzimas industriais para os setores de biorefinarias, visando a produção de etanol e também para o setor de celulose..
Grande área: Ciências Biológicas
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Bioquímica Industrial / Especialidade: biotecnologia de enzimas com aplicações industriais.
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Biologia Molecular / Especialidade: Engenharia genética.
Setores de atividade: Fabricação de Celulose, Papel e Produtos de Papel; Produtos e Processos Biotecnológicos Vinculados À Agricultura; Produtos e Processos Biotecnológicos Vinculados À Saúde Humana Ou dos Animais.
Palavras-chave: Xilanases; celulases; Evolução Dirgida; Industria de celulose e papel.
2.
Desenvolvimento de xilanases para Aplicações Biotecnológicas

Objetivo: A partir de ferramentas Moleculares de Engenharia de Proteínas utilizando principalmente métodos racionais (mutugênese sítio dirigida) e irracionais (Evolução Dirigida) objetiva-se desenvolver enzimas com potencial industrial face às necessidades determinadas em bioprocessos..
Palavras-chave: Evolução Dirigida de Enzimas; Bioprodutos.
3.
Engenharia Molecular de Enzimas

Objetivo: A engenharia de proteínas necessita a integração multidisciplinar para incorporar diversas técnicas da microbiologia, biologia molecular, bioquímica de proteínas e biofísica. Este conjunto de conhecimentos tem feito contribuições fundamentais nos avanços dos entendimentos básicos da relação entre a estrutura e a função das proteínas. Além disso, as tecnologias associadas com a engenharia de proteínas estão sendo aplicadas cada vez mais na áre industrial, visando o desenvolvimento de novos produtos de interessa comercial..
4.
Bioprospecção e Desenvolvimento de Micro-organismos

Objetivo: Esta linha de pesquisa objetiva explorar e desenvolver microrganismos bioprodutores (hidrolases, ácidos orgânicos, alcoóis, dentre outros) utilizando técnicas associadas de microbiologia básica (bioprospecção), consórcios microbianos para o isolamento e ou Engenharia evolutiva (adaptação) de bactérias hemi-celulolíticas e levedura industriais com características extremofílicas (pH, temperatura, resistência e produtividade)..
Palavras-chave: Bioprospecção; Extremófilos; bioetanol.
5.
Desenvolvimento de Enzimas Industriais para Pesquisa e Aplicação em Bioprocessos

Objetivo: Desenvolvimento de Enzimas utilizando técnicas de Evolução Dirigida, Quimerigênese: Objetivando a otimização de enzimas para serem aplicadas na suplementação de coquetéis enzimáticos para um aumento da eficiência de hidrolise de biomassas vegetais pré-tratadas..
Grande área: Ciências Biológicas
Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Biotecnologia / Subárea: Biotecnologia Industrial.
Setores de atividade: Fabricação de coque, de produtos derivados do petróleo e de biocombustíveis.
Palavras-chave: Evolução Dirigida de Enzimas; Biotecnologia Industrial; quimerigenesis; termoestabilidade.
6.
Biotecnologia de Enzimas e Microorganismos
7.
Avaliação de Microorganismos aplicados na hidrolise de biomassas e em Biotransformações


Projetos de pesquisa


2017 - Atual
Explorando novas estratégias para a despolimerização de polissacarídeos da parede celular vegetal
Descrição: A parede celular vegetal constitui uma importante barreira física contra patógenos e estresse químico e físico para as plantas e é formada essencialmente por polissacarídeos de grande importância biológica e industrial. Entretanto, o desafio de desmontar a parede celular vegetal e posteriormente despolimerizar estes polissacarídeos em açucares simples ainda não é um processo totalmente consolidado e economicamente viável para diversas aplicações industriais como, por exemplo, na produção de biocombustíveis. Em muitos casos, como na indústria têxtil e do papel, processos químicos são amplamente empregados em face do baixo custo; porém, há um grande impacto ambiental. Assim, desenvolver e descobrir novas estratégias e processos bioquimicamente mais eficientes para degradação e modificação de polissacarídeos vegetais são de grande interesse econômico. Além disso, existe um forte apelo biológico em relação as hidrolases glicosídicas (GHs) devido a participação direta em vários eventos fisio-(pato)-lógicos como na interação planta-patógeno, no ciclo do carbono e na homeostase celular de plantas. Apesar dos grandes avanços na área de Enzimologia de Carboidratos, nosso conhecimento ainda é limitado diante do vasto universo das GHs. Apenas uma fração muito pequena do repertório da natureza é conhecida e isso é evidenciado pela pequena taxa de enzimas caracterizadas em relação ao total de sequências conhecidas. Das mais de 330.000 GHs classificadas no banco de dados CAZy, apenas 2% já foram estudadas do ponto de vista bioquímico e menos ainda do ponto de vista estrutural. Portanto, neste projeto visamos explorar e entender, ao nível mecanístico, a diversidade funcional das GHs de nichos ainda pouco explorados como o fitopatógeno Xac e subfamílias inéditas das famílias 5 e 128. Para tanto, utilizaremos uma abordagem multidisciplinar que integrará estudos evolutivos, bioquímicos e estruturais, visando fornecer resultados que potencialmente revelarão novas estratégias para a despolimerização da parede celular vegetal e gerarão dados instrumentais para o uso racional e aperfeiçoado de GHs para fins industriais..
Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa.

Integrantes: Roberto Ruller - Integrante / Murakami, M.T. - Coordenador / SANTOS, C. R. - Integrante / ZANPHORLIN, L. M. - Integrante / Priscila Oliveira De Giuseppe - Integrante / Celso Eduardo Benedetti - Integrante / Paulo Sergio Lopes de Oliveira - Integrante.
2016 - Atual
ESTUDOS E APLICAÇÕES DE ENZIMAS RECOMBINANTES NA OTIMIZAÇÃO DE COQUETÉIS FÚNGICOS PARA HIDRÓLISE DE BIOMASSAS LIGNINO-HEMICELULÓSICAS
Descrição: Este projeto avaliará o potencial de enzimas recombinantes termofílicas provenientes das bactérias bio-prospectadas e ausentes (defecientes) nos coqueteis de Thermoascus aurantiacus e que vem apresentado resultados promissores em trabalhos individuais em bioprocessos biotecnlógicos. Algumas destas enzimas foram clonadas em E.coli, e produzidas em pequena escala de bancada. Adicionalmente, serão feitos ensaios de otimização da produção destas enzimas e uma vez purificadas as mesmas serão caracterizadas bioquímica e biofísicamente em condições estabelecidas. Após a padronização da produção das enzimas recombinantes (extrato bruto e purificadas) as mesmas serão utilizadas em estudos de suplementação de coquetéis fúngicos termofílicos de Thermoascus aurantiacus e avaliar os efeitos de otimização compartados ao coquetel comercial (Celic CTec2). A análise dos componentes resultantes (recalcitrantes) poderá nortear no futuro a adição de outras enzimas no coquetel e permitirá montar uma plataforma de desenvolvimento de coquetéis enzimáticos, versátil eficiente e customizado para tipos variados de biomassas vegetais pré-tratadas..
Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa.
Alunos envolvidos: Graduação: (0) / Especialização: (0) / Mestrado acadêmico: (0) / Mestrado profissional: (0) / Doutorado: (2) .

Integrantes: Roberto Ruller - Coordenador / DE SOUSA, AMANDA SILVA - Integrante / Leticia Zanphorlin - Integrante / Ricardo Rodrigues Melo - Integrante / josiane scarpassa - Integrante.
2014 - 2017
Plataforma para produção de complexo celulolítico aplicada na hidrólise enzimática de bagaço de cana-de-açúcar e produção de etanol de 2ª geração
Descrição: Consolidação de uma plataforma de produção on site de CEC de T. harzianum P49P11 suplementado com atividades acessórias com a finalidade de se obter complexo enzimático a ser utilizado na hidrólise enzimática de bagaço de cana-de-açúcar pré-tratado para produção de etanol 2G. Utilizaremos neste Projeto este isolado de T. harzianum cujo desempenho tem sido bastante satisfatório para produção de complexo enzimáticos celulolíticos a partir de fontes de carbono constituido de matérias-primas do sistema de produção de etanol 2G, a saber, bagaço de cana-de-açúcar pré-tratado, sacarose e extrato de levedura (Delabona et al., 2012, 2013a, 2013b). Para consecução deste objetivo o presente projeto contempla as seguintes etapas de trabalho: a) Melhoramento genético da linhagem de T. harzianum P49P11 b) Estudo de pré-tratamentos de bagaço para geração de indutores de celulases c) Intensificação e amplição de escala do processo de produção do coquetel enzimático celulósico (CEC) em biorreator submerso d) Caracterização do CEC e produção de proteínas heterólogas para sua suplementação e) Avaliação do CEC em hidrólise enzimática de bagaço de cana de açúcar pré-tratada) Fermentação alcoólica do hidrolisados enzimáticos g) Consolidação dos dados e avaliação preliminar técnico- econômica do processo.
Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa.

Integrantes: Roberto Ruller - Integrante / DELABONA, P.S. - Integrante / PRADELLA, J.G.C. - Coordenador / Sarita Rabelo - Integrante / Leticia Zanphorlin - Integrante / Jaciane Lutz Ienczak - Integrante.
2013 - 2017
ENGENHARIA MOLECULAR DE HIDROLASES GLICOSÍDICAS NO ESTUDO E DESENVOLVIMENTO DE ENZIMAS APLICADAS NA CONVERSÃO DE BIOMASSAS VEGETAIS
Descrição: Visando o crescimento rápido do mercado de biocombustíveis, estão sendo empreendidos intensos esforços principalmente nas ciências aplicadas de Microbiologia, Bioquímica e Biologia Molecular para desenvolver e ou bioprospectar novas enzimas as quais poderão permitir a utilização mais eficiente e economicamente viáveis (potentes, versáteis e passíveis de reaproveitamento) para degradação da biomassa vegetal até açucares que poderão ser utilizados na produção do etanol de segunda geração e de outros sub-produtos com alto valor agregado (Biorefinarias). O presente trabalho tem como objetivo geral desenvolver por Engenharia Molecular um conjunto eficiente de enzimas para bioconversão máxima da biomassa vegetal e com isso fornecer resultados importantes referentes à atuação destas macromoléculas frente aos substratos hemicelulósicos e celulósicos e assim, correlacionando a estrutura e a função destas macromoléculas biológicas na atuação sobre materiais lignocelulósicos. Para isso pretende-se empregar um conjunto de celulases e hemicelulases recombinantes com alto potencial biotecnológico, as mesmas serão alvo de estudos bioquímicos onde serão aplicadas técnicas tradicionais de engenharia de proteínas (desenho racional), bem como técnicas mais avançadas de Evolução Dirigida. Estas técnicas associadas objetiva, estudar e desenvolver enzimas mais eficientes e personalizados que poderão ser destinadas a suplementeção de coquetéis enzimáticos para a hidrólise da biomassa da cana de açúcar prétratada. O projeto visa fornecer alternativas (como prova de conceito) para a construção e avaliação de uma plataforma tecnológica para testes e desenvolvimento de enzimas customizadas, que num primeiro passo estará focada na hidrolise da biomassa do bagaço da cana, mas que por conseguinte poderá ser adaptada na hidrólise e reaproveitamento de outros tipos de resíduos agroindrustriais na obteção de açúcares fesmentescíveis (glicose e xilose).
Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa.
Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Especialização: (1) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) .

Integrantes: Roberto Ruller - Coordenador / Murakami, Mario T. - Integrante / Squina, Fabio - Integrante / José Geraldo da Cruz Pradella - Integrante / Leticia Zanphorlin - Integrante / Richard Ward - Integrante.
2012 - 2016
CRIAÇÃO DE HEMI-CELULASES MULTIFUNCIONAIS PARA ESTUDO E APLICAÇÃO EM BIORREFINARIAS DE BIOMASSA LIGNOCELULÓSICAS
Descrição: Uma das alternativas mais promissora para bioetanol, é produzir etanol a partir da biomassa gerada como resíduo na produção do álcool de primeira geração. Para tanto, é necessário hidrolisar essa biomassa e liberar açúcares fermentescíveis (principalmente glicose e xilose). Porém, dada a recalcitrância dos resíduos, é complexa a tarefa de propor um processo de hidrólise eficiente, de baixo custo e que não gere compostos tóxicos que diminuem o rendimento da etapa de fermentação posterior. Nesse sentido hidrolisar completamente a biomassa depende da ação concertada (sinérgica) de várias atividades catalíticas distintas, principalmente celulases e hemicelulases, com as quais se espera obter níveis sinérgicos de rendimento para sacarificação destes polímeros complexos. Neste contexto, este projeto propõe um estudo que proporciona correlacionar a estrutura e função de algumas hemicelulases e celulases termofílicas para montagem de um complexo hemicelulolítico versátil e atuante em ampla faixa de pH e temperatura. Para tanto serão construídas quimeras proteicas de hidrolases termofílicas com o auxílio de técnicas de overlap PCR que serão ligadas a a domínios de ligação a carboidratos (CBM6) provindos da bactéria anaeróbica etanolgênica (Clostridium thermocellum). As construções gênicas serão então produzidas em sistemas recombinantes eficientes (E.coli e Pichia pastoris), caracterizadas em diferentes condições de (pH, temperatura e tipos de substratos). Estas enzimas serão estudas bioquimicamente (Vmáx, KM, Kcat) e biofisicamente (dicroísmo circular, calorimetria por DSC, fluorescência e resolução da estrutura tridimensional). Serão feitas combinação de misturas enzimáticas frente à degradação de compostos ligno-hemicelulósicos em diferentes condições de preparo na suplementação de coquetéis fúngicos e comerciais baseado em mistura de diferentes combinações enzimáticas. Estes resultados poderão direcionar a melhor combinação de novos coquetéis que poderão contribuir para o aumento do rendimento de hidrólise de biomassas vegetais..
Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa.
Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Especialização: (1) / Mestrado acadêmico: (2) / Doutorado: (1) .

Integrantes: Roberto Ruller - Coordenador / Hoffmam, Zaira - Integrante / Murakami, M.T. - Integrante / Squina, F.M. - Integrante / DIOGO, JOSÉ A. - Integrante / PRADELLA, J.G.C. - Integrante / ZANPHORLIN, LETICIA MARIA - Integrante / IENCZAK, JACIANE LUTZ - Integrante / Sarita C. Rabelo - Integrante.
Financiador(es): CNPq - Auxílio financeiro.
2011 - 2014
BIOPROSPECÇÃO, PRODUÇÃO E ESTUDO DAS CARACTERÍSTICAS BIOQUÍMICAS DE POTENCIAIS HEMICELULASES DE Bacillus sp e Streptomyces sp
Descrição: Nas últimas décadas, a utilização do processo de hidrólise enzimática tem atraído a atenção, pelo fato de ser um processo que utiliza condições de operação mais moderadas e não corrosivas, por apresentar ação específica sobre o substrato, resultando em uma maior taxa de conversão e por não promover a geração de compostos indesejados. Contudo, a utilização da hidrólise enzimática da hemicelulose em processos industriais ainda esbarra nos altos preços das enzimas e na necessidade de uma ampla variedade de enzimas para a degradação completa desse polissacarídeo, devido à sua heterogeneidade e complexidade estrutural. Com o pré-tratamento quiímico da biomassa vegetal é possível se obter um licor rico em xilo-oligômeros, porém imerso junto com muitos componente químicos derivados (principalmente compostos fenólicos e ácido acético) que inibem a ação de enzimas e fermentação de microorganismos. As hemicelulases são enzimas hidrolíticas que clivam ligações glicosídicas da cadeia principal e das cadeias laterais da hemicelulose, juntamente com celulases e pectinases, são atualmente responsáveis por 20% do mercado mundial de enzimas. Além da possibilidade recente de utilização das hemicelulases em processos de bioconversão de resíduos agroindustriais (incluindo os licores de hidrólise), essas enzimas apresentam um amplo potencial de aplicação para catalisar reações de interesse para as indústrias alimentícias e de ração animal, de papel e celulose, química, têxtil e farmacêutica. Vários micro-organismos, incluindo fungos, bactérias e leveduras, já foram investigados e relatados na literatura para a produção de hemicelulases. Contudo, tem-se buscado novos micro-organismos produtores de hemicelulases que apresentem atividade em pH variados, alta eficiência e atuação em licores ricos em xilo-oligômeros. Utilizando técnicas de microbiologia e biologia molecular, o presente projeto busca investigar o arsenal enzimático de Bacillus sp. termoresistentes e de Streptomyces sp que foram isolados de fontes de pasteurização e solos variados. Os microorganismos isolados serão identificados, sua produção otimizada e suas principais enzimas, clonadas e estudadas frente aos aspectos bioquímicos e seu potencial na suplementação de coquetéis enzimáticos comerciais para a hidrólise de biomassas vegetais..
Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa.
Alunos envolvidos: Especialização: (1) Doutorado: (1) .

Integrantes: Roberto Ruller - Coordenador / Evandro Antonio Lima - Integrante / Hélia Harumi Sato - Integrante / SOUSA, AMANDA S. - Integrante / Ricardo Rodrigues Melo - Integrante / fernanda figueiredo - Integrante.
Financiador(es): Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - Bolsa / Universidade Estadual de Campinas - Cooperação / Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais - Auxílio financeiro.
2007 - 2008
EVOLUÇÃO DIRIGIDA DE ENDOXILANASES E A APLICAÇÃO DA METAGENÔMICA NA BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL
Descrição: As xilanases são hidrolases que podem ser usadas na etapa de polpação da celulose durante a fabricação de papel. Este processo utiliza altas temperatura e condições alcalinas, necessitando a utilização de uma enzima termoestável com pH alcalofílico de atividade. A partir de técnicas de evolução dirigida foi desenvolvida e caracterizada em nosso laboratório uma xilanase termoestável (T > 75°C) e termofílica (atividade residual após 5 min. a 90°C). O projeto atual propõe a continuação deste trabalho e será dividido em duas frentes; 1 - uma estudar os mecanismos que geram a termoestabilidade neste grupo de enzimas a partir das análises bioquímicas e biofísica de fluorescência e 2- associando-se as técnicas de evolução dirigida de endoxilanases ao embaralhamento de DNA metagenômico ambiental, será criada uma enzima que unirá as características termoestáveis e alcalofílica. Os resultados contribuirão ainda mais no estudo dos fatores moleculares da termoestabilidade nas xilanases e poderá futuramente possibilitar uma aplicação desta enzima nas indústrias de papel e celulose..
Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa.
Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Doutorado: (1) .

Integrantes: Roberto Ruller - Coordenador / Juliana Sanchez Alponti - Integrante / Ward, Richard - Integrante.
Financiador(es): (FAPESP) Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.
2007 - 2007
THERMOSTABLE VARIANTS OF THE RECOMBINANT XYLANASE A FROM BACILLUS SUBTILIS 1A1 PRODUCED BY DIRECTED EVOLUTION SHOW REDUCED HEAT CAPACITY CHANGES
Descrição: Directed evolution techniques have been used to improve the thermal stability of the xylanase A from Bacillus subtilis (XylA). Two generations of random mutant libraries generated by error prone PCR coupled with a single generation of DNA shuffling produced a series of mutant proteins with increasing thermostability. The most Thermostable XylA variant from the third generation contained four mutations Q7H, G13R, S22P, and S179C that showed an increase in melting temperature of 20 degrees C. The thermodynamic properties of a representative subset of nine XylA variants showing a range of thermostabilities were measured by thermal denaturation as monitored by the change in the far ultraviolet circular dichroism signal. Analysis of the data from these thermostable variants demonstrated a correlation between the decrease in the heat capacity change (deltaC(p)) with an increase in the midpoint of the transition temperature (T(m)) on transition from the native to the unfolded state. This result could not be interpreted within the context of the changes in accessible surface area of the protein on transition from the native to unfolded states. Since all the mutations are located at the surface of the protein, these results suggest that an explanation of the decrease in deltaC(p) should include effects arising from the protein/solvent interface.
Situação: Desativado; Natureza: Pesquisa.

Integrantes: Roberto Ruller - Coordenador.
Financiador(es): (FAPESP) Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Outra.
2001 - 2007
PROJETO GENOMA FAPESP - SMOLBNET - THE STRUCTURAL BASIS OF XILANASE THERMOSTABILITY
Descrição: Xylanases (1,4beta;-D-xylanhydrolase, EC 3.2.1.8) are endo-enzymes that randomly hydrolyse xylans, the principal polysaccharide of hemicelluloses, to release xylo-oligosaccharides and have a demonstrated application as an environmentally acceptable alternative to chlorine treatment of wood pulp in the Kraft process. Enzymes with high thermal tolerances are essential for this application, and we have chosen the G/11 xylanase from Bacillus subtilis (strain 1A1) as a model protein for understanding the structural bases of thermostability of xylanases by combining protein engineering (directed evolution) and spectroscopic techniques. The three dimensional structure of the wild-type xylanase was used as a starting model in a series of molecular dynamics simulations over a range of temperatures. These studies were aimed at detecting temperature dependent structural differences which could be correlated with biochemical and spectroscopic data. A structural transition in the catalytic region of the molecule could be observed at the temperature corresponding to the optimum catalytic temperature of the enzyme. The results of this study raises further questions as to how the individual energy terms calculated in the molecular dynamics simulations are related to the macroscopic thermodynamic properties which can be measured using the purified protein. In order to address this question, we developed a technique based on themal denaturation of the xylanase as monitored by circular dichroism, which allows reliable estimates of the thermodynamic parameters of this protein. The results suggest that thermostability may be achieved by the modulation of either the difference in the enthalpy or the change in heat capacity on the transition between the native and the unfolded states..
Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa.

Integrantes: Roberto Ruller - Integrante / Richard John Ward - Integrante / R K Arni - Integrante / Roy E. Larson - Coordenador / marcos fontes - Integrante.
Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro / Universidade de São Paulo - Auxílio financeiro.
Número de produções C, T & A: 5


Projetos de desenvolvimento


2014 - 2017
Plataforma para produção de complexo celulolítico aplicada na hidrólise enzimática de bagaço de cana-de-açúcar e produção de etanol de 2ª geração
Descrição: Consolidação de uma plataforma de produção on site de CEC de T. harzianum P49P11 suplementado com atividades acessórias com a finalidade de se obter complexo enzimático a ser utilizado na hidrólise enzimática de bagaço de cana-de-açúcar pré-tratado para produção de etanol 2G. Utilizaremos neste Projeto este isolado de T. harzianum cujo desempenho tem sido bastante satisfatório para produção de complexo enzimáticos celulolíticos a partir de fontes de carbono constituido de matérias-primas do sistema de produção de etanol 2G, a saber, bagaço de cana-de-açúcar pré-tratado, sacarose e extrato de levedura (Delabona et al., 2012, 2013a, 2013b). Para consecução deste objetivo o presente projeto contempla as seguintes etapas de trabalho: a) Melhoramento genético da linhagem de T. harzianum P49P11 b) Estudo de pré-tratamentos de bagaço para geração de indutores de celulases c) Intensificação e amplição de escala do processo de produção do coquetel enzimático celulósico (CEC) em biorreator submerso d) Caracterização do CEC e produção de proteínas heterólogas para sua suplementação e) Avaliação do CEC em hidrólise enzimática de bagaço de cana de açúcar pré-tratada) Fermentação alcoólica do hidrolisados enzimáticos g) Consolidação dos dados e avaliação preliminar técnico- econômica do processo.
Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento.
Alunos envolvidos: Técnico de nível médio: (3) .

Integrantes: Roberto Ruller - Integrante / José Geraldo da Cruz Pradella - Coordenador / Sarita Rabelo - Integrante / Daniel Kolling - Integrante / Priscila da Silva Delabona - Integrante / CHANEL DI CARLI - Integrante / Leticia Zanphorlin - Integrante / Jaciane Lutz Ienczak - Integrante.
Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro.
2014 - 2017
Route development for second ethanol generation production from sugarcane biomass
Descrição: Descrição: The main purpose of the present project is to set up a reliable technology to produce bioethanol from sugarcane lignocellulosic residues using the so-called enzymatic hydrolysis route. The activities to be performed in the project were divided in Working Plans WP1 to WP7 as following: WP1 : Process Modeling & Process Design WP2 : Evaluation and selection of feedstock WP3 : Evaluation and selection of pre-treatment methods WP4 : Study of Enzymatic Hydrolysis and local Enzyme production WP5 : Ethanol fermentation WP6 : Yeast Propagation WP7 : Energy, water and mass balances for the conceptual design process..
Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento.

Integrantes: Roberto Ruller - Integrante / José Geraldo Pradella - Coordenador / Jaciane Lutz Ienczak - Integrante / Sarita Rabelo - Integrante / Daniel Kolling - Integrante / CHANEL DI CARLI - Integrante.
2013 - 2017
Projeto Confidencial: Obtenção de blocos químicos a partir da cana-de-açúcar
Descrição: Utilizar carboidratos provenientes da cana-de-açúcar para obtenção de intermediários químicos de interesse industrial. Desenvolver processo fermentativo e de recuperação de produtos de interesse industrial. FINEP.
Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento.

Integrantes: Roberto Ruller - Integrante / Richard John Ward - Integrante / Jaciane Lutz Ienczak - Coordenador / Sarita Rabelo - Integrante.


Membro de comitê de assessoramento


2016 - Atual
Agência de fomento: Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo


Revisor de periódico


2010 - Atual
Periódico: Brazilian Journal of Microbiology (Impresso)
2014 - Atual
Periódico: Journal of Molecular Catalysis. B, Enzymatic (Print)
2014 - Atual
Periódico: Current Genetics
2014 - 2015
Periódico: Current Genetics
2016 - Atual
Periódico: Extremophiles
2016 - Atual
Periódico: Critical Reviews in Biotechnology
2016 - Atual
Periódico: Critical Reviews in Biotechnology
2016 - Atual
Periódico: Folia Microbiologica
2016 - Atual
Periódico: Process Biochemistry (1991)
2016 - Atual
Periódico: Applied Biochemistry and Biotechnology (Online)
2017 - Atual
Periódico: ENZYME AND MICROBIAL TECHNOLOGY


Revisor de projeto de fomento


2010 - Atual
Agência de fomento: (FAPESP) Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo


Áreas de atuação


1.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Bioquímica Industrial/Especialidade: biotecnologia de enzimas com aplicações industriais.
2.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Biologia Molecular/Especialidade: Engenharia de Enzimas.
3.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Microbiologia / Subárea: Microbiologia Aplicada.
4.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Bioquímica Industrial.
5.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Biofísica / Subárea: Biofísica Molecular.
6.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Bioquímica dos Microorganismos.


Idiomas


Inglês
Compreende Bem, Fala Razoavelmente, Lê Bem, Escreve Bem.
Espanhol
Compreende Bem, Fala Razoavelmente, Lê Bem, Escreve Pouco.


Prêmios e títulos


2007
Vencedor do Segundo BioBusiness Brasil (Biotecnologia), Supera/FIPASE.


Produções



Produção bibliográfica
Citações

Web of Science
Total de trabalhos:43
Total de citações:549
Fator H:14
Ruller R.  Data: 15/04/2016

SCOPUS
Total de trabalhos:46
Total de citações:549
Ruller,R.  Data: 15/04/2016

Outras
Total de trabalhos:48
Total de citações:777
Ruller, R.  Data: 16/08/2016

Artigos completos publicados em periódicos

1.
TOYAMA, DANYELLE2018TOYAMA, DANYELLE ; DE MORAIS, MARIANA ABRAHÃO BUENO ; RAMOS, FELIPE CARDOSO ; ZANPHORLIN, LETÍCIA MARIA ; TONOLI, CELISA CALDANA COSTA ; BALULA, AUGUSTO FURIO ; DE MIRANDA, FERNANDO PELLON ; ALMEIDA, VITOR MEDEIROS ; MARANA, SANDRO ROBERTO ; Ruller, Roberto ; Murakami, Mario Tyago ; HENRIQUE-SILVA, FLAVIO . A novel β-glucosidase isolated from the microbial metagenome of Lake Poraquê (Amazon, Brazil). BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS, v. xx, p. yy-ZZ, 2018.

2.
ZANPHORLIN, LETÍCIA MARIA2018ZANPHORLIN, LETÍCIA MARIA ; MORAIS, MARIANA ABRAHÃO BUENO DE ; DIOGO, JOSÉ ALBERTO ; DOMINGUES, MARIANE NORONHA ; SOUZA, FLÁVIO HENRIQUE MOREIRA DE ; Ruller, Roberto ; Murakami, Mario Tyago . Structure-guided design combined with evolutionary diversity led to the discovery of the xylose-releasing exo-xylanase activity in the glycoside hydrolase family 43. BIOTECHNOLOGY AND BIOENGINEERING, v. XX, p. 00-1, 2018.

3.
TRAMONTINA, ROBSON2017TRAMONTINA, ROBSON ; FRANCO CAIRO, JOÃO PAULO L. ; LIBERATO, MARCELO V. ; MANDELLI, FERNANDA ; SOUSA, AMANDA ; SANTOS, SAMANTHA ; RABELO, SARITA CÂNDIDA ; CAMPOS, BRUNA ; IENCZAK, JACIANE ; Ruller, Roberto ; DAMÁSIO, ANDRÉ R. L. ; Squina, Fabio Marcio . The Coptotermes gestroi aldo-keto reductase: a multipurpose enzyme for biorefinery applications. Biotechnology for Biofuels, v. 10, p. XX-YY, 2017.

4.
DE VRIES, RONALD P.2017DE VRIES, RONALD P. RILEY, ROBERT WIEBENGA, AD AGUILAR-OSORIO, GUILLERMO AMILLIS, SOTIRIS UCHIMA, CRISTIANE AKEMI ANDERLUH, GREGOR ASADOLLAHI, MOJTABA ASKIN, MARION BARRY, KERRIE BATTAGLIA, EVY BAYRAM, ÖZGÜR BENOCCI, TIZIANO BRAUS-STROMEYER, SUSANNA A. CALDANA, CAMILA CÁNOVAS, DAVID CERQUEIRA, GUSTAVO C. CHEN, FUSHENG CHEN, WANPING CHOI, CINDY CLUM, ALICIA DOS SANTOS, RENATO AUGUSTO CORRÊA DAMÁSIO, ANDRÉ RICARDO DE LIMA DIALLINAS, GEORGE EMRI, TAMÁS , et al.FEKETE, ERZSÉBET FLIPPHI, MICHEL FREYBERG, SUSANNE GALLO, ANTONIA GOURNAS, CHRISTOS HABGOOD, ROB HAINAUT, MATTHIEU HARISPE, MARÍA LAURA HENRISSAT, BERNARD HILDÉN, KRISTIINA S. HOPE, RYAN HOSSAIN, ABEER KARABIKA, EUGENIA KARAFFA, LEVENTE KARÁNYI, ZSOLT KRA?EVEC, NADA KUO, ALAN KUSCH, HARALD LABUTTI, KURT LAGENDIJK, ELLEN L. LAPIDUS, ALLA LEVASSEUR, ANTHONY LINDQUIST, ERIKA LIPZEN, ANNA LOGRIECO, ANTONIO F. MACCABE, ANDREW MÄKELÄ, MIIA R. MALAVAZI, IRAN MELIN, PETTER MEYER, VERA MIELNICHUK, NATALIA MISKEI, MÁRTON MOLNÁR, ÁKOS P. MULÉ, GIUSEPPINA NGAN, CHEW YEE OREJAS, MARGARITA OROSZ, ERZSÉBET OUEDRAOGO, JEAN PAUL OVERKAMP, KARIN M. PARK, HEE-SOO PERRONE, GIANCARLO PIUMI, FRANCOIS PUNT, PETER J. RAM, ARTHUR F. J. RAMÓN, ANA RAUSCHER, STEFAN RECORD, ERIC RIAÑO-PACHÓN, DIEGO MAURICIO ROBERT, VINCENT RÖHRIG, JULIAN Ruller, Roberto SALAMOV, ASAF SALIH, NADHIRA S. SAMSON, ROB A. SÁNDOR, ERZSÉBET SANGUINETTI, MANUEL SCHÜTZE, TABEA SEPč SHELEST, EKATERINA SHERLOCK, GAVIN SOPHIANOPOULOU, VICKY Squina, Fabio M. SUN, HUI SUSCA, ANTONIA TODD, RICHARD B. TSANG, ADRIAN UNKLES, SHIELA E. VAN DE WIELE, NATHALIE VAN ROSSEN-UFFINK, DIANA OLIVEIRA, JULIANA VELASCO DE CASTRO VESTH, TAMMI C. VISSER, JAAP YU, JAE-HYUK ZHOU, MIAOMIAO ANDERSEN, MIKAEL R. ARCHER, DAVID B. BAKER, SCOTT E. BENOIT, ISABELLE BRAKHAGE, AXEL A. BRAUS, GERHARD H. FISCHER, REINHARD FRISVAD, JENS C. GOLDMAN, GUSTAVO H. HOUBRAKEN, JOS OAKLEY, BERL PÓCSI, ISTVÁN SCAZZOCCHIO, CLAUDIO SEIBOTH, BERNHARD VANKUYK, PATRICIA A. WORTMAN, JENNIFER DYER, PAUL S. GRIGORIEV, IGOR V. ; Comparative genomics reveals high biological diversity and specific adaptations in the industrially and medically important fungal genus Aspergillus. GENOME BIOLOGY, v. 18, p. xx-yy, 2017.

5.
MELO, RICARDO RODRIGUES DE2017MELO, RICARDO RODRIGUES DE ; PERSINOTI, GABRIELA FELIX ; PAIXÃO, DOUGLAS ANTONIO ALVAREDO ; SQUINA, FÁBIO MÁRCIO ; Ruller, Roberto ; SATO, HELIA HARUMI . Draft genome sequence of Streptomyces sp. strain F1, a potential source for glycoside hydrolases isolated from Brazilian soil. Brazilian Journal of Microbiology (Impresso), v. XX, p. yy, 2017.

6.
MELO, RICARDO RODRIGUES DE2017MELO, RICARDO RODRIGUES DE ; ALNOCH, ROBSON CARLOS ; VILELA, ADRIANA FERREIRA LOPES ; SOUZA, EMANUEL MALTEMPI DE ; KRIEGER, NADIA ; Ruller, Roberto ; SATO, HÉLIA HARUMI ; MATEO, CESAR . New Heterofunctional Supports Based on Glutaraldehyde-Activation: A Tool for Enzyme Immobilization at Neutral pH. MOLECULES, v. 22, p. 1088, 2017.

7.
HOFFMAM, ZAIRA B.2016HOFFMAM, ZAIRA B. ; ZANPHORLIN, LETÍCIA M. ; Cota, Junio ; DIOGO, JOSÉ A. ; ALMEIDA, GABRIELA B. ; DAMÁSIO, ANDRÉ R.L. ; Squina, Fabio ; Murakami, Mario T. ; Ruller, Roberto . Xylan-specific carbohydrate-binding module belonging to family 6 enhances the catalytic performance of a GH11 endo-xylanase. New Biotechnology (Print), v. XX, p. ZZ-WW, 2016.

8.
SANTOS, CLELTON A.2016SANTOS, CLELTON A. ; ZANPHORLIN, LETÍCIA M. ; CRUCELLO, ALINE ; TONOLI, CELISA C. C. ; Ruller, Roberto ; HORTA, MARIA A. C. ; Murakami, Mario T. ; DE SOUZA, ANETE PEREIRA . Crystal structure and biochemical characterization of the recombinant ThBgl, a GH1 β-glucosidase overexpressed in Trichoderma harzianum under biomass degradation conditions. Biotechnology for Biofuels, v. 9, p. 11-18, 2016.

9.
ZANPHORLIN, LETICIA MARIA2016ZANPHORLIN, LETICIA MARIA ; DE GIUSEPPE, PRISCILA OLIVEIRA ; HONORATO, RODRIGO VARGAS ; TONOLI, CELISA CALDANA COSTA ; FATTORI, JULIANA ; CRESPIM, ELAINE ; DE OLIVEIRA, PAULO SERGIO LOPES ; Ruller, Roberto ; Murakami, Mario Tyago . Oligomerization as a strategy for cold adaptation: Structure and dynamics of the GH1 β-glucosidase from Exiguobacterium antarcticum B7. Scientific Reports, v. 6, p. 23776, 2016.

10.
SANTOS, SAMANTHA CHRISTINE2016SANTOS, SAMANTHA CHRISTINE ; DE SOUSA, AMANDA SILVA ; DIONÍSIO, SUZANE RODRIGUES ; TRAMONTINA, ROBSON ; Ruller, Roberto ; SQUINA, FABIO MÁRCIO ; VAZ ROSSELL, CARLOS EDUARDO ; DA COSTA, ALINE CARVALHO ; IENCZAK, JACIANE LUTZ . Bioethanol production by recycled Scheffersomyces stipitis in sequential batch fermentations with high cell density using xylose and glucose mixture. Bioresource Technology, v. 219, p. 319-329, 2016.

11.
DE SOUZA, ANGELICA R.2016DE SOUZA, ANGELICA R. ; DE ARAÚJO, GABRIELA C. ; ZANPHORLIN, LETÍCIA M. ; Ruller, Roberto ; FRANCO, FERNANDA C. ; TORRES, FERNANDO A.G. ; MERTENS, JEFFREY A. ; BOWMAN, MICHAEL J. ; GOMES, ELENI ; DA SILVA, ROBERTO . Engineering increased thermostability in the GH-10 endo-1,4-β-xylanase from Thermoascus aurantiacus CBMAI 756. International Journal of Biological Macromolecules, v. XX, p. YY-ZZ, 2016.

12.
CAMPOS, BRUNA MEDEIA2016CAMPOS, BRUNA MEDEIA ; LIBERATO, MARCELO VIZONA ; Alvarez, Thabata Maria ; ZANPHORLIN, LETICIA MARIA ; EMATSU, GABRIELA CRISTINA ; BARUD, HERNANE ; POLIKARPOV, Igor ; Ruller, Roberto ; GILBERT, HARRY J. ; ZERI, ANA CAROLINA DE MATTOS ; Squina, Fabio Marcio . A novel carbohydrate-binding module from sugar cane soil metagenome featuring unique structural and carbohydrate affinity properties. The Journal of Biological Chemistry (Print), v. XX, p. jbc.M116.744383-111, 2016.

13.
DE LIMA, EVANDRO ANTONIO2016DE LIMA, EVANDRO ANTONIO ; MACHADO, CARLA BOTELHO ; ZANPHORLIN, LETÍCIA MARIA ; WARD, R. J. ; SATO, HÉLIA HARUMI ; Ruller, R. . GH53 Endo-Beta-1,4-Galactanase from a Newly Isolated Bacillus licheniformis CBMAI 1609 as an Enzymatic Cocktail Supplement for Biomass Saccharification. Applied Biochemistry and Biotechnology, v. 179, p. 415-426, 2016.

14.
DIOGO, JOSÉ A.2015DIOGO, JOSÉ A. ; HOFFMAM, ZAIRA B. ; ZANPHORLIN, LETÍCIA M. ; Cota, Junio ; MACHADO, CARLA B. ; WOLF, LÚCIA D. ; Squina, Fabio ; DAMÁSIO, ANDRÉ R.L. ; Murakami, Mario T. ; Ruller, Roberto . Development of a chimeric hemicellulase to enhance the xylose production and thermotolerance. Enzyme and Microbial Technology, v. 69, p. 31-37, 2015.

15.
DIOGO, JOSÉ ALBERTO2015DIOGO, JOSÉ ALBERTO ; ZANPHORLIN, LETICIA MARIA ; SATO, HÉLIA HARUMI ; Murakami, Mario Tyago ; Ruller, Roberto . Molecular cloning, overexpression, purification and crystallographic analysis of a GH43 β-xylosidase from Bacillus licheniformis. Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications, v. 71, p. 962-965, 2015.

16.
MACHADO, CARLA BOTELHO2015MACHADO, CARLA BOTELHO ; CITADINI, ANA PAULA ; GOLDBECK, ROSANA ; DE LIMA, EVANDRO ANTÔNIO ; FIGUEIREDO, FERNANDA LOPES ; DA SILVA, TONY MÁRCIO ; HOFFMAM, ZAIRA BRUNA ; DE SOUSA, AMANDA SILVA ; SQUINA, FÁBIO MÁRCIO ; DE LOURDES TEIXEIRA DE MORAES POLIZ, MARIA ; Ruller, R. ; WARD, R. J. . Increased biomass saccharification by supplementation of a commercial enzyme cocktail with endo-arabinanase from Bacillus licheniformis. Biotechnology Letters, v. 37, p. 1455-1462, 2015.

17.
CRESPIM, ELAINE2015CRESPIM, ELAINE ; ZANPHORLIN, LETÍCIA M. ; DE SOUZA, FLAVIO H.M. ; DIOGO, JOSÉ A. ; GAZOLLA, ALEX C. ; MACHADO, CARLA B. ; FIGUEIREDO, FERNANDA ; SOUSA, AMANDA S. ; NÓBREGA, FELIPE ; PELLIZARI, VIVIAN H. ; Murakami, M. T. ; Ruller, R. . A novel cold-adapted and glucose-tolerant GH1 β-glucosidase from Exiguobacterium antarcticum B7. International Journal of Biological Macromolecules, v. 82, p. 375-380, 2015.

18.
MANDELLI, F.2014MANDELLI, F. ; Brenelli, L.B. ; ALMEIDA, R.F. ; GOLDBECK, R. ; WOLF, L.D. ; HOFFMAM, Z.B. ; RULLER, R. ; ROCHA, G.J.M. ; MERCADANTE, A.Z. ; Squina, F.M. . Simultaneous production of xylooligosaccharides and antioxidant compounds from sugarcane bagasse via enzymatic hydrolysis. Industrial Crops and Products (Print), v. 52, p. 770-775, 2014.

19.
GOLDBECK, ROSANA2014GOLDBECK, ROSANA ; DAMÁSIO, ANDRÉ R. L. ; GONÇALVES, THIAGO A. ; MACHADO, CARLA B. ; PAIXÃO, DOUGLAS A. A. ; WOLF, LÚCIA D. ; MANDELLI, FERNANDA ; ROCHA, GEORGE J. M. ; Ruller, Roberto ; Squina, Fabio M. . Development of hemicellulolytic enzyme mixtures for plant biomass deconstruction on target biotechnological applications. Applied Microbiology and Biotechnology, v. x, p. pp-pp, 2014.

20.
SANTOS, C. R.2014SANTOS, C. R. ; HOFFMAM, Z. B. ; MARTINS, V. P. D. M. ; ZANPHORLIN, L. M. ; ASSIS, L. H. D. P. ; HONORATO, R. V. ; OLIVEIRA, P. S. L. D. ; RULLER, R. ; MURAKAMI, M. T. . Molecular mechanisms associated with xylan degradation by Xanthomonas plant pathogens. The Journal of Biological Chemistry (Print), v. XX, p. 1000-1010, 2014.

21.
Ruller, R.;Ruller, Roberto;Cota, Junio;Murakami, Mario T.;Santos, Camila Ramos;COTA, JÚNIO;Bortoleto, R;de Oliveira;Ward, RJ;DE OLIVEIRA, ARTHUR H.C.;FERREIRA, TATIANA L.;WARD, RICHARD J.;ESPINHA, LUCIANA M;GASPAR, JOSÉ O;BELINTANI, PRISCILA;PEREIRA, ANA CECÍLIA B;ESPINHA, LUCIANA M.;MURAKAMI, MÁRIO T.2014Ruller, R.; ALPONTI, J. ; DELIBERTO, L. A. ; ZANPHORLIN, L. M. ; MACHADO, C. B. ; WARD, R. J. . Concommitant adaptation of a GH11 xylanase by directed evolution to create an alkali-tolerant/thermophilic enzyme. Protein Engineering, Design & Selection (Print), v. 27, p. 255-262, 2014.

22.
Santos, Camila R.2014Santos, Camila R. ; POLO, CARLA C. ; COSTA, MARIA C. M. F. ; NASCIMENTO, ANDREY F. Z. ; MEZA, ANDREIA N. ; Cota, Júnio ; HOFFMAM, ZAIRA B. ; HONORATO, RODRIGO V. ; OLIVEIRA, PAULO S. L. ; GOLDMAN, GUSTAVO H. ; GILBERT, HARRY J. ; Prade, Rolf A. ; Ruller, R. ; Squina, Fabio M. ; WONG, DOMINIC W. S. ; Murakami, Mário T. . Mechanistic Strategies for Catalysis Adopted by Evolutionary Distinct Family 43 Arabinanases. JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, v. 289, p. 7362-7373, 2014.

23.
Cota, Junio2013Cota, Junio; OLIVEIRA, LEANDRO C. ; DAMÁSIO, ANDRÉ R.L. ; Citadini, Ana P. ; HOFFMAM, ZAIRA B. ; Alvarez, Thabata M. ; CODIMA, CARLA A. ; LEITE, VITOR B.P. ; PASTORE, GLAUCIA ; DE OLIVEIRA-NETO, MARIO ; Murakami, Mario T. ; Ruller, Roberto ; Squina, Fabio M. . Assembling a xylanase-lichenase chimera through all-atom molecular dynamics simulations. Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics, v. 1834, p. 1492-1500, 2013.

24.
HOFFMAM, ZAIRA B.2013HOFFMAM, ZAIRA B. ; OLIVEIRA, LEANDRO C. ; Cota, Junio ; Alvarez, Thabata M. ; DIOGO, JOSÉ A. ; OLIVEIRA NETO, MARIO ; CITADINI, ANA PAULA S. ; LEITE, VITOR B. P. ; Squina, Fabio M. ; Murakami, Mario T. ; Ruller, Roberto . Characterization of a Hexameric Exo-Acting GH51 α-l-Arabinofuranosidase from the Mesophilic Bacillus subtilis. Molecular Biotechnology, v. XX, p. Z-1500, 2013.

25.
Alvarez, Thabata M.2013Alvarez, Thabata M. ; GOLDBECK, ROSANA ; Santos, Camila Ramos dos ; PAIXÃO, DOUGLAS A. A. ; GONÇALVES, THIAGO A. ; FRANCO CAIRO, JOÃO PAULO L. ; ALMEIDA, RODRIGO FERREIRA ; DE OLIVEIRA PEREIRA, ISABELA ; JACKSON, GEORGE ; Cota, Junio ; BÜCHLI, FERNANDA ; CITADINI, ANA PAULA ; Ruller, Roberto ; POLO, CARLA CRISTINA ; de Oliveira Neto, Mario ; MURAKAMI, MÁRIO T. ; Squina, Fabio M. . Development and Biotechnological Application of a Novel Endoxylanase Family GH10 Identified from Sugarcane Soil Metagenome. Plos One, v. 8, p. e70014, 2013.

26.
Gonçalves, T.A.2012Gonçalves, T.A. ; Damásio, A.R.L. ; Segato, F. ; Alvarez, T.M. ; Bragatto, J. ; Brenelli, L.B. ; Citadini, A.P.S. ; Murakami, M.T. ; RULLER, R. ; Paes Leme, A.F. ; Prade, R.A. ; Squina, F.M. . Functional characterization and synergic action of fungal xylanase and arabinofuranosidase for production of xylooligosaccharides. Bioresource Technology, v. XX, p. 000, 2012.

27.
Ribeiro, Daniela A.2012Ribeiro, Daniela A. ; COTA, JÚNIO ; Alvarez, Thabata M. ; BRÜCHLI, FERNANDA ; BRAGATO, JULIANO ; PEREIRA, BEATRIZ M. P. ; PAULETTI, BIANCA A. ; JACKSON, GEORGE ; PIMENTA, MARIA T. B. ; Murakami, Mario T. ; CAMASSOLA, MARLI ; Ruller, Roberto ; DILLON, ALDO J. P. ; PRADELLA, JOSE G. C. ; PAES LEME, ADRIANA F. ; Squina, Fabio M. . The Penicillium echinulatum Secretome on Sugar Cane Bagasse. Plos One, v. 7, p. e50571, 2012.

28.
SILVA, M.R.2012SILVA, M.R. ; SEVERO, M.G. ; DELABONA, P.S. ; RULLER, R. ; PRADELLA, J.G.C. ; GONÇALVES, V.M. ; FREITAS, S. . High Cell Density Co-Culture for Production of Recombinant Hydrolases. Biochemical Engineering Journal, v. 1, p. 1, 2012.

29.
SANTOS, CAMILA R.2012SANTOS, CAMILA R. ; PAIVA, JOICE H. ; SFORÇA, MAURÍCIO L. ; NEVES, JORGE L. ; NAVARRO, RODRIGO Z. ; Cota, Júnio ; AKAO, PATRÍCIA K. ; HOFFMAM, ZAIRA B. ; MEZA, ANDRÉIA N. ; SMETANA, JULIANA H. ; NOGUEIRA, MARIA L. ; Polikarpov, Igor ; XAVIER'NETO, JOSÉ ; SQUINA, FÁBIO M. ; WARD, RICHARD J. ; Ruller, R. ; ZERI, ANA C. ; MURAKAMI, MÁRIO T. . Dissecting structure-function-stability relationships of a thermostable GH5-CBM3 cellulase from Bacillus subtilis 168. Biochemical Journal (London. 1984), v. 441, p. 95-104, 2012.

30.
Santos, Camila Ramos dos2012Santos, Camila Ramos dos ; Paiva, Joice Helena ; Meza, Andreia Navarro ; Cota, Júnio ; Alvarez, Thabata Maria ; Ruller, R. ; Prade, Rolf Alexander ; Squina, Fabio Marcio ; Murakami, Mario Tyago . Molecular insights into substrate specificity and thermal stability of a bacterial GH5-CBM27 endo-1,4-β-d-mannanase. JOURNAL OF STRUCTURAL BIOLOGY, v. 177, p. 469-476, 2012.

31.
DELABONA, PRISCILA DA SILVA2012DELABONA, PRISCILA DA SILVA ; Cota, Júnio ; Hoffmam, Zaira Bruna ; PAIXÃO, DOUGLAS ANTONIO ALVAREDO ; FARINAS, CRISTIANE SANCHEZ ; CAIRO, JOÃO PAULO LOURENÇO FRANCO ; LIMA, DEISE JULIANA ; SQUINA, FÁBIO MARCIO ; Ruller, R. ; PRADELLA, JOSÉ GERALDO DA CRUZ . Understanding the cellulolytic system of Trichoderma harzianum P49P11 and enhancing saccharification of pretreated sugarcane bagasse by supplementation with pectinase and α-L-arabinofuranosidase. BIORESOURCE TECHNOLOGY, v. 1, p. 1, 2012.

32.
Ruller, Roberto2011Ruller, Roberto; Silva-Rocha, Rafael ; Silva, Artur ; Cruz Schneider, Maria Paula ; Ward, Richard John . A practical teaching course in directed protein evolution using the green fluorescent protein as a model. Biochemistry and Molecular Biology Education, v. 39, p. 21-27, 2011.

33.
Cota, Junio2011Cota, Junio; Alvarez, Thabata M. ; Citadini, Ana P. ; Santos, Camila Ramos ; de Oliveira Neto, Mario ; Oliveira, Renata R. ; Pastore, Glaucia M. ; Ruller, Roberto ; Prade, Rolf A. ; Murakami, Mario T. ; Squina, Fábio Márcio . Mode of operation and low-resolution structure of a multi-domain and hyperthermophilic endo-?-1,3-glucanase from Thermotoga petrophila. Biochemical and Biophysical Research Communications (Print), p. aa-bb, 2011.

34.
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Santos, Camila Ramos2011Santos, Camila Ramos; Squina, Fábio Márcio ; Navarro, Andréia Meza ; Oldiges, Daiane Patrícia ; Leme, Adriana Franco Paes ; Ruller, Roberto ; Mort, Andrew John ; Prade, Rolf ; Murakami, Mário Tyago . Functional and biophysical characterization of a hyperthermostable GH51 α-l-arabinofuranosidase from Thermotoga petrophila. Biotechnology Letters, v. 33, p. 131-137, 2011.

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Santos, Camila Ramos2010Santos, Camila Ramos ; Meza, Andreia Navarro ; Hoffmam, Zaira Bruna ; Silva, Junio Cota ; Alvarez, Thabata Maria ; Ruller, Roberto ; Giesel, Guilherme Menegon ; Verli, Hugo ; Squina, Fabio Marcio ; Prade, Rolf Alexander . Thermal-induced conformational changes in the product release area drive the enzymatic activity of xylanases 10B: Crystal structure, conformational stability and functional characterization of the xylanase 10B from Thermotoga petrophila RKU-1. Biochemical and Biophysical Research Communications (Print), v. 403, p. 214-219, 2010.

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Textos em jornais de notícias/revistas
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31.
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33.
Ruller, R.; OLIVEIRA, A. H. C. ; WARD, R. J. ; ARNI, R. K. ; GASPAR, J. O. . Clonagem e expressão em E. coli de um fragmento C-terminal do possível gene codificador da replicase do vírus PRSV.. In: 24o Colóquio de Incentivo à Pesquisa, 1997, S. José do Rio Preto. Caderno de Resumos do 24o Colóquio de Incentivo à Pesquisa, 1997.

34.
Ruller, R.; OLIVEIRA, A. H. C. ; RUGGIERO-NETO, J. ; ARNI, R. K. ; WARD, R. J. . Expressão em E. coli e purificação de Bothropstoxina I, uma miotoxina homóloga à fosfolipase Lys-49 do veneno de Bothrops jararacussu.. In: 24o Colóquio de Incentivo à Pesquisa, 1997, S.J. Rio Preto. 24o Colóquio de Incentivo à Pesquisa, 1997.

35.
Ruller, R.; OLIVEIRA, A. H. C. ; RUGGIERO-NETO, J. ; ARNI, R. K. ; WARD, R. J. . Expressão em E. coli e purificação de Bothropstoxina I (PLA2-Lys49), uma miotoxina homóloga à fosfolipase A2, do veneno de Bothrops jararacussu.. In: IX Congresso de Iniciação Científica da UNESP, 1997, Araraquara. Livro de Resumos do IX Congresso de Iniciação Científica da UNESP, p.196, 1997, 1997.

36.
Ruller, R.; OLIVEIRA, A. H. C. ; ARNI, R. K. ; WARD, R. J. . Transformação e expressão de mutantes da Bothropstoxina I uma fosfolipase A2 de Bothrops jararacussu.. In: IX Congresso de Iniciação Científica da UNESP, 1997, Guaratingueta. Livro de Resumos do IX Congresso de Iniciação Científica da UNESP, 1997.

37.
Ruller, R.; WARD, R. J. . Identificação de sítios de restrição introduzidos por mutagênese sítio dirigida do gene codificador da Bothropstoxina I de Bothrops jararacussu.. In: VIII Congresso de Iniciação Científica da UNESP, 1996, jaboiticabal. Livro de Resumos, 1996.

Apresentações de Trabalho
1.
RULLER, R.. Desenvolvimento de Microorganismos e Enzimas Aplicados no Reaproveitamentos de Biomassas Vegetais. 2015. (Apresentação de Trabalho/Seminário).

2.
WARD, R. J. ; Ruller, R. . Aplicação da Evolução Dirigida no Estudo de Enzimas. 2007. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).


Demais tipos de produção técnica
1.
Ruller, R.; WARD, R. J. . 1o Curso de Engenharia de Proteínas por Evolução Dirigida. 2007. (Curso de curta duração ministrado/Outra).

2.
Ruller, R.. Caracterização Molecular no estudo e função de proteínas. 2005. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).

3.
Ruller, R.. I Curso de Verão de Biologia Celular e Molecular. 2004. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).

4.
Ruller, R.; ARNONI, M. E. B. . Noções Básicas de Embriologia e Invertebrados e Vertebrados. 1998. (Curso de curta duração ministrado/Outra).



Patentes e registros



Patente

A Confirmação do status de um pedido de patentes poderá ser solicitada à Diretoria de Patentes (DIRPA) por meio de uma Certidão de atos relativos aos processos
1.
 PRADELLA, J. G. ; RULLER, R. ; DELABONA, P. ; SQUINA F. M. ; DILLON, A. ; PIMENTA, M. T. B. ; Ruller, Roberto . PROCESSO DE PRODUÇÃO DE ENZIMAS COM FUNGO FILAMENTOSO PENICILLIUM ECHINULATUN PARA USO NA HIDRÓLISE ENZIMÁTICA DE BIOMASSA LIGNOCELULOSICA. 2012, Brasil.
Patente: Privilégio de Inovação. Número do registro: BR1020120268728, título: "PROCESSO DE PRODUÇÃO DE ENZIMAS COM FUNGO FILAMENTOSO PENICILLIUM ECHINULATUN PARA USO NA HIDRÓLISE ENZIMÁTICA DE BIOMASSA LIGNOCELULOSICA" , Instituição de registro: INPI - Instituto Nacional da Propriedade Industrial. Depósito: 19/10/2012

2.
 RULLER, R.; DIOGO, JOSÉ A. ; Hoffmam, Zaira ; Cota, Junio ; Squina, Fabio Marcio ; PRADELLA, J. G. C. . ENZIMA BIFUNCIONAL UTILIZADA NA DEGRADAÇÃO DE BIOMASSA NA PRODUÇÃO DE XILOSE EM UMA ÚNICA OPERAÇÃO. 2013, Brasil.
Patente: Privilégio de Inovação. Número do registro: BR1020130180513, título: "ENZIMA BIFUNCIONAL UTILIZADA NA DEGRADAÇÃO DE BIOMASSA NA PRODUÇÃO DE XILOSE EM UMA ÚNICA OPERAÇÃO" , Instituição de registro: INPI - Instituto Nacional da Propriedade Industrial. Depósito: 15/07/2013

3.
 PRADELLA, J. G. C. ; Ienczak J.L. ; RABELO, S. ; RULLER, R. . PROCESSO DE PRODUÇÃO DE SUPORTE INERTE A PARTIR DE MATERIAL LIGNOCELULÓSICO, IMOBILIZAÇÃO DE MICROORGANISMOS EM DITO SUPORTE EM UM BIORREATOR DE LEITO EMPACOTADO E SEUS USOS. 2013, Brasil.
Patente: Privilégio de Inovação. Número do registro: BR102013019252, título: "PROCESSO DE PRODUÇÃO DE SUPORTE INERTE A PARTIR DE MATERIAL LIGNOCELULÓSICO, IMOBILIZAÇÃO DE MICROORGANISMOS EM DITO SUPORTE EM UM BIORREATOR DE LEITO EMPACOTADO E SEUS USOS" , Instituição de registro: INPI - Instituto Nacional da Propriedade Industrial. Depósito: 29/07/2013

4.
 RULLER, R.; HOFFMAM, ZAIRA B. ; Lima E A ; Sato H H . Composição de meio de cultura, processo de obtenção de um coquetel enzimático para hidrólise de polissacarídeos e seus usos. 2013, Brasil.
Patente: Privilégio de Inovação. Número do registro: BR1020130280682, título: "Composição de meio de cultura, processo de obtenção de um coquetel enzimático para hidrólise de polissacarídeos e seus usos" , Instituição de registro: INPI - Instituto Nacional da Propriedade Industrial. Depósito: 31/10/2013

5.
 PRADELLA, J.G.C. ; DELABONA, PRISCILA DA SILVA ; Hoffmam, Zaira ; SQUINA F. M. ; CAIRO, JOÃO PAULO LOURENÇO FRANCO ; RULLER, R. . COQUETEL ENZIMÁTICO DE Trichoderma harzianum SUPLEMENTADO COM ENZIMAS AUXILIARES, PROCESSO DE OBTENÇÃO E SEUS USOS. 2013, Brasil.
Patente: Privilégio de Inovação. Número do registro: BR1020130299472, título: "COQUETEL ENZIMÁTICO DE Trichoderma harzianum SUPLEMENTADO COM ENZIMAS AUXILIARES, PROCESSO DE OBTENÇÃO E SEUS USOS" , Instituição de registro: INPI - Instituto Nacional da Propriedade Industrial. Depósito: 21/11/2013

6.
 LOURENZONI, M. ; Alponti J. ; FERREIRA, T. L. ; Ward, Richard ; RULLER, R. . Método de obtenção do vetor de expressão, cassete de expressão, vetor de expressão e sistema de expressão para a produção constitutiva e secreção de proteínas heterólogas. 2014, Brasil.
Patente: Privilégio de Inovação. Número do registro: BR10201401702, título: "Método de obtenção do vetor de expressão, cassete de expressão, vetor de expressão e sistema de expressão para a produção constitutiva e secreção de proteínas heterólogas" , Instituição de registro: INPI - Instituto Nacional da Propriedade Industrial. Depósito: 02/12/2014

7.
 MURAKAMI, MÁRIO T. ; SANTOS, C. R. ; ZANPHORLIN, L. M. ; RULLER, R. ; HOFFMAM, ZAIRA B. . POLINUCLEOTÍDEO, CASSETE DE EXPRESSÃO, VETOR DE EXPRESSÃO, CÉLULA HOSPEDEIRA, POLIPEPTÍDEO MODIFICADO COM ATIVIDADE DE XILANASE, COMPOSIÇÃO ENZIMÁTICA, MÉTODO PARA PRODUZIR UM POLIPEPTÍDEO MODIFICADO COM ATIVIDADE DE XILANASE, PARA DEGRADAR UMA BIOMASSA VEGETAL E PARA PRODUZIR UM PRODUTO DE FERMENTAÇÃO, E, USO DE UM POLIPEPTÍDEO. 2015, Brasil.
Patente: Privilégio de Inovação. Número do registro: BR1020150223501, título: "POLINUCLEOTÍDEO, CASSETE DE EXPRESSÃO, VETOR DE EXPRESSÃO, CÉLULA HOSPEDEIRA, POLIPEPTÍDEO MODIFICADO COM ATIVIDADE DE XILANASE, COMPOSIÇÃO ENZIMÁTICA, MÉTODO PARA PRODUZIR UM POLIPEPTÍDEO MODIFICADO COM ATIVIDADE DE XILANASE, PARA DEGRADAR UMA BIOMASSA VEGETAL E PARA PRODUZIR UM PRODUTO DE FERMENTAÇÃO, E, USO DE UM POLIPEPTÍDEO" , Instituição de registro: INPI - Instituto Nacional da Propriedade Industrial. Depósito: 10/09/2015Instituição(ões) financiadora(s): Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais.



Bancas



Participação em bancas de trabalhos de conclusão
Mestrado
1.
Ruller, R.; Oliveira, EB; Gomes MD. Participação em banca de Liliane Fraga Costa Ribeiro. Identificação do comutador de cisteína em metaloproteases do veneno de Bothrops jararaca. 2010. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto.

Teses de doutorado
1.
PEREIRA, G. A. G.; Gross J.; CUNHA, A. F.; PAPES, F.; Ruller, R.. Participação em banca de Leandro Vieira dos Santos. Da Ciência à Industria - Engenharia metabólica e evolutiva de Saccharomyces cerevisiae para a produção de etanol de segunda geração. 2017. Tese (Doutorado em Genética e Biologia Molecular) - Universidade Estadual de Campinas.

2.
FRANCO, T. T.; Rossell C.; Morais E.R.; WINCK, F. V.; Ruller, R.. Participação em banca de João Paulo Fernandes Vieira. Biotransformação de Carboidratos da Cana-de açúcar em Lipídeos e Avaliação Técnica-Econômica. 2016. Tese (Doutorado em Engenharia Química) - Universidade Estadual de Campinas.

3.
DE SOUZA, ANETE PEREIRA; Ruller, R.; PRATA, A. M. R.; GARBOGGINI, F. F.; BRANDAO, M. M.. Participação em banca de MARIA AUGUSTA CRIVELENTE HORTA. ANÁLISE DO TRANSCRIPTOMA DE TRICHODERMA HARZIANUM PARA A BIOPROSPECÇÃO DE ENZIMAS HIDROLÍTICAS. 2014. Tese (Doutorado em Genética e Biologia Molecular) - Universidade Estadual de Campinas.

4.
Ruller, R.; Ferro, J.; Silva FH; Viviani VR; FARINAS, C. S.. Participação em banca de Wilson Malagó Junior. Clonagem e estudos de Expressão de Enzimas Envolvidas na Degradação de Biomassas do Fungo Filamentoso Trichoderma harzianum IOC-3844. 2012. Tese (Doutorado em Genética e Evolução) - Universidade Federal de São Carlos.

5.
Bevilaqua D; Ferraz LFC; Betolini, MC; Alexandrino F; Ruller, R.. Participação em banca de Diana Marcela Ossa Henao. Estudos de genes envolvidos no processo de adesão do Acidithiobacillus ferrooxidans em calcopirita. 2010. Tese (Doutorado em Biotecnologia) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho.

Qualificações de Mestrado
1.
Ruller, R.; Papes F.; FANTINATTI, F.. Participação em banca de Guilherme Borelli. Prospecção de genes associados ao metabolismo de xilose e expressão funcional em linhagens de Saccharomyces cerevisiae. 2016. Exame de qualificação (Mestrando em Genética e Biologia Molecular) - Universidade Estadual de Campinas.

2.
Ruller, R.; IENCZAK, J. L.; Martinez, CEA. Participação em banca de Guilherme Keppe Zanini. Construção de cepas geneticamente modificadas de Saccharomyces cerevisiae PE - 2 para fermentação de pentoses. 2016. Exame de qualificação (Mestrando em Genética e Biologia Molecular) - Universidade Estadual de Campinas.




Eventos



Participação em eventos, congressos, exposições e feiras
1.
Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular - SBBq. Digestome Characterization of Termite Coptotermes gestroi through metaproteogenomics. 2011. (Congresso).



Orientações



Orientações e supervisões em andamento
Dissertação de mestrado
1.
Renan Myamoto. Investigaçao molecular de novas xilose isomerases para aplicação em fermentação de materiais lignocelulósicos. Início: 2018. Dissertação (Mestrado profissional em BIOCIÊNCIAS E TECNOLOGIA DE PRODUTOS BIOATIVOS) - Universidade Estadual de Campinas, Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior. (Orientador).

Tese de doutorado
1.
Liliane Pires Andrade. Avaliação do potencial enzimático em rotas integradas para produção de bioetanol e biodiesel a partir de bagaço de cana-de- açucar.. Início: 2017. Tese (Doutorado em MIcrobiologia) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho, Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior. (Orientador).

2.
JOSIANE SCARPASSA. ESTUDOS FUNCIONAIS E ESTRUTURAIS DE GLICOSIDASES BACTERIANAS APLICADAS NA OTIMIZAÇÃO DE COQUETÉIS FUNGICOS PARA SACARIFICAÇÃO DE BIOMASSAS VEGETAIS. Início: 2015. Tese (Doutorado em Microbiologia) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho, Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior. (Orientador).

3.
Amanda Silva de Sousa. Estudo e melhoramento de leveduras industriais para fermentação de hidrolisados de pentoses utilizando hemicelulases e xilose isomerase. Início: 2015. Tese (Doutorado em BIOCIÊNCIAS E TECNOLOGIA DE PRODUTOS BIOATIVOS) - Universidade Estadual de Campinas, Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior. (Orientador).

Supervisão de pós-doutorado
1.
Ricardo Rodrigues de Melo. Início: 2017. CTBE, Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo.


Orientações e supervisões concluídas
Dissertação de mestrado
1.
FELIPE CARDOSO RAMOS. Avaliação da termoestabilidade e aplicação biotecnológica de endo- xilanases da família GH11 criadas por evolução in silico. 2017. Dissertação (Mestrado em Microbiologia) - Instituto de Biociências , Letras e Ciencias Exatas, Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior. Orientador: Roberto Ruller.

2.
José Alberto Diogo. Bioprospecção e construção de hemicelulases para produção de xilose a partir de hidrolisado do licor de pentoses e sua utilização na produção de xilitol via fermentativa. 2016. Dissertação (Mestrado em Ciência de Alimentos) - Universidade Estadual de Campinas, Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo. Coorientador: Roberto Ruller.

Tese de doutorado
1.
Evandro Lima. Biopropecção e Caracterização de Hemicelulases de novos isolados microbianos. 2015. Tese (Doutorado em Engenharia de Alimentos) - Universidade Estadual de Campinas, Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior. Coorientador: Roberto Ruller.

2.
RICARDO RODRIGUES DE MELO. ESTUDO DE HIDROLASES GLICOSÍDICAS BACTERIANAS PARA APLICAÇÕES BIOTECNOLÓGICAS: BIOPROSPECÇÃO, PRODUÇÃO E IMOBILIZAÇÃO. 2014. Tese (Doutorado em Ciência de Alimentos) - Universidade Estadual de Campinas, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico. Coorientador: Roberto Ruller.

3.
ZAIRA BRUNA HOFFMAN. Estudos Estruturais e Funcionais das hemicelulases de Xanthomonas axonopodis pv. citri 306: Clonagem, expressão e desenho racional no desenvolvimento de enzimas para aplicação biotecnológica. 2013. Tese (Doutorado em Biologia Funcional e Molecular) - Universidade Estadual de Campinas, . Coorientador: Roberto Ruller.

Supervisão de pós-doutorado
1.
Leticia M. Zanphorlin. 2016. Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol, . Roberto Ruller.

2.
Elaine Crespim. 2015. Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CTBE. Roberto Ruller.

Iniciação científica
1.
MAISA LOPES APOLINÁRIO. Estudos de proteínas recombinantes aplicadas na otimização de um coquetel enzimático termofílico para hidrólise de biomassas vegetais. 2016. Iniciação Científica. (Graduando em PUC) - Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico. Orientador: Roberto Ruller.

2.
Fernanda Lopes de Figueiredo. BIOPROSPECÇÃO, PRODUÇÃO E ESTUDO DAS CARACTERÍSTICAS BIOQUÍMICAS DE POTENCIAIS HEMICELULASES DE BACILLUS SP.. 2013. Iniciação Científica. (Graduando em Ciências Biológicas) - Pontifícia Universidade Católica de Campinas, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico. Orientador: Roberto Ruller.

3.
Amanda Silva de Sousa. Estudos funcionais de hemicelulases microbianas com potencial aplicação biotecnológica em biorrefinarias de biomassa hemicelulósicas. 2013. Iniciação Científica. (Graduando em Ciências Biológicas) - Pontifícia Universidade Católica de Campinas, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico. Orientador: Roberto Ruller.

Orientações de outra natureza
1.
RENAN YUJI MIYAMOTO. Estudo de xilose isomerases visando sua aplicação na isomerização ex situ para fermentação da levedura industrial Sacharomyces cerevisiae. 2017. Orientação de outra natureza. (Programa Unificado de Estágio) - Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais. Orientador: Roberto Ruller.

2.
FERNANDA LOPES FIGUEIREDO. Plataforma para produção de complexo celulolítico aplicada na hidrólise enzimática de bagaço de cana-de-açúcar e produção de etanol de 2ª geração. 2014. Orientação de outra natureza - CTBE, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico. Orientador: Roberto Ruller.

3.
CARLA B. MACHADO. Bioprospecção de pectinases para suplementação de coquetéis enzimáticos visando à degradação da biomassa vegetal. 2013. Orientação de outra natureza - Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol, Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo. Orientador: Roberto Ruller.

4.
Diane Teo. DESENVOLVIMENTO DE UM SISTEMA DE EXPRESSÃO EFICIENTE EM Bacillus subtilis PARA A PRODUÇÃO DE HEMICELULASES PARA APLICAÇÕES BIOTECNOLÓGICAS. 2012. Orientação de outra natureza - Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico. Orientador: Roberto Ruller.

5.
Aline Bianca de Paiva Abrantes. Expressão de celulases e caracterização parcial de uma endoglucanase termofílica para aplicação no reaproveitamento do bagaço da cana-de-açúcarExpressão de celulases e caracterização parcial de uma endoglucanase termofílica para aplicação no reaproveitamento do bagaço da cana-de-açúcar. 2011. Orientação de outra natureza. (Programa Bolsas de Verão) - Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CTBE. Orientador: Roberto Ruller.

6.
Carla Codima. Expressão, Purificação e Caracterização de uma Hidrolase Bifuncional (Xilanase-Lichenase) para aplicação em biorrefinarias de biomassa vegetal. 2011. Orientação de outra natureza. (PUE (Programa Unificado de Estágio)) - Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol. Orientador: Roberto Ruller.

7.
Carla Codima. CRIAÇÃO DE ENZIMA MULTIFUNCIONAL PARA APLICAÇÃO EM BIORREFINARIAS DE BIOMASSA VEGETAL. 2011. Orientação de outra natureza. (PUE (Programa Unificado de Estágio)) - Laboratório Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol, CTBE. Orientador: Roberto Ruller.

8.
Zaira Bruna Hoffmam. Clonagem, Expressão e caracterização parcial de hidrolases microbianas utilizadas para a degradação de biomassa da cana-de-açúcar. 2010. Orientação de outra natureza. (Programa Bolsas de Verão) - Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CTBE. Orientador: Roberto Ruller.

9.
Hans Miller Paul. Parte 1- Estudos Preliminares para a Montagem de um Coquetel Enzimático para Degradação de Biomassa Lignocelulósica. 2010. Orientação de outra natureza - Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CTBE. Orientador: Roberto Ruller.

10.
Hans Miller Paul. Parte -2 Estudos Preliminares para a Montagem de um Coquetel Enzimático para Degradação de Biomassa Lignocelulósica. 2010. Orientação de outra natureza. (Programa Unificado de Estágio) - Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CTBE. Orientador: Roberto Ruller.



Inovação



Patente
1.
 LOURENZONI, M. ; Alponti J. ; FERREIRA, T. L. ; Ward, Richard ; RULLER, R. . Método de obtenção do vetor de expressão, cassete de expressão, vetor de expressão e sistema de expressão para a produção constitutiva e secreção de proteínas heterólogas. 2014, Brasil.
Patente: Privilégio de Inovação. Número do registro: BR10201401702, título: "Método de obtenção do vetor de expressão, cassete de expressão, vetor de expressão e sistema de expressão para a produção constitutiva e secreção de proteínas heterólogas" , Instituição de registro: INPI - Instituto Nacional da Propriedade Industrial. Depósito: 02/12/2014

2.
 MURAKAMI, MÁRIO T. ; SANTOS, C. R. ; ZANPHORLIN, L. M. ; RULLER, R. ; HOFFMAM, ZAIRA B. . POLINUCLEOTÍDEO, CASSETE DE EXPRESSÃO, VETOR DE EXPRESSÃO, CÉLULA HOSPEDEIRA, POLIPEPTÍDEO MODIFICADO COM ATIVIDADE DE XILANASE, COMPOSIÇÃO ENZIMÁTICA, MÉTODO PARA PRODUZIR UM POLIPEPTÍDEO MODIFICADO COM ATIVIDADE DE XILANASE, PARA DEGRADAR UMA BIOMASSA VEGETAL E PARA PRODUZIR UM PRODUTO DE FERMENTAÇÃO, E, USO DE UM POLIPEPTÍDEO. 2015, Brasil.
Patente: Privilégio de Inovação. Número do registro: BR1020150223501, título: "POLINUCLEOTÍDEO, CASSETE DE EXPRESSÃO, VETOR DE EXPRESSÃO, CÉLULA HOSPEDEIRA, POLIPEPTÍDEO MODIFICADO COM ATIVIDADE DE XILANASE, COMPOSIÇÃO ENZIMÁTICA, MÉTODO PARA PRODUZIR UM POLIPEPTÍDEO MODIFICADO COM ATIVIDADE DE XILANASE, PARA DEGRADAR UMA BIOMASSA VEGETAL E PARA PRODUZIR UM PRODUTO DE FERMENTAÇÃO, E, USO DE UM POLIPEPTÍDEO" , Instituição de registro: INPI - Instituto Nacional da Propriedade Industrial. Depósito: 10/09/2015Instituição(ões) financiadora(s): Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais.


Projetos de pesquisa

Projeto de desenvolvimento tecnológico


Educação e Popularização de C & T



Artigos
Artigos completos publicados em periódicos
1.
Ruller, Roberto2011Ruller, Roberto; Silva-Rocha, Rafael ; Silva, Artur ; Cruz Schneider, Maria Paula ; Ward, Richard John . A practical teaching course in directed protein evolution using the green fluorescent protein as a model. Biochemistry and Molecular Biology Education, v. 39, p. 21-27, 2011.

2.
SANTOS, C. R.2014SANTOS, C. R. ; HOFFMAM, Z. B. ; MARTINS, V. P. D. M. ; ZANPHORLIN, L. M. ; ASSIS, L. H. D. P. ; HONORATO, R. V. ; OLIVEIRA, P. S. L. D. ; RULLER, R. ; MURAKAMI, M. T. . Molecular mechanisms associated with xylan degradation by Xanthomonas plant pathogens. The Journal of Biological Chemistry (Print), v. XX, p. 1000-1010, 2014.



Outras informações relevantes


1.	Monitoria didática na disciplina de Genética Molecular e Tecnologia do DNA recombinante no primeiro semestre de 2003, financiado pelo Programa de Apoio ao Ensino (PAE) da USP; 
2.	Monitoria laboratorial no Curso de Inverno em Bioquímica do Departamento de Bioquímica da Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto (FMRP) da Universidade de São Paulo (USP) de 21 a 25 de julho de 2003; 
3.	Desenvolveu no período de fevereiro de 2004 a junho de 2004 o programa de aperfeiçoamento de Ensino (PAE), frente à disciplina Bioquímica Industrial na Faculdade de Filosofia Ciências e Letras de Ribeirão Preto; 
4.	Foi membro da coordenação do I Curso de Verão de Biologia Celular e Molecular da Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto (promovido em janeiro de 2004) e Ministrante do tema intitulado ?Estrutura e Função de Proteínas?, proferida durante o I Curso de Verão de Biologia Celular e Molecular da Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto. 
5.	Participou da organização e orientação em estágio de minicurso de 14 dias a alunos de graduação selecionados, durante I Curso de Verão de Biologia Celular e Molecular com o trabalho "Expressão, Purificação e Caracterização Molecular de Toxinas Recombinantes". 
6.	Participou da co-orientação da aluna de Iniciação Científica Cíntia Izaias de Araújo (aluna PIBIC/CNPq) com o trabalho intitulado Otimização da Expressão de Xilanase G11 de Bacillus subtilis em linhagens de Escherichia coli. 
7.	Particiou da co-orientação da aluna de iniciação científica Renata Rocha de Oliveira com o trabalho intitulado Expressão, Purificação e cristalização do(s) complexo(s) Calmodulina/Motivos IQ do Domínio Pescoço da Miosina VA (FAPESP nº02/00208-6). 
8.	Participou da Organização e da orientação em minicurso de 12 dias a alunos de graduação selecionados, durante o IV urso de inverno de Bioquímica no Departamento de Bioquímica e Imunologia da FMRP, com o trabalho "Expressão, Purificação e Caracterização Molecular de Toxinas Recombinantes" (de 11a22 de julho)



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